मानव मौखिक गुहा में भोजन कैसे विभाजित करता है: लार एंजाइम और पाचन चरण। मौखिक गुहा में मनुष्य की पाचन तंत्र कार्बोहाइड्रेट की दरार होती है

मुंह की गुहा में मुंह की पूर्व संध्या शामिल है। होंठ की पूर्व संध्या, गाल, दांत और आसंजन के बाहरी पक्ष। बाहर के होंठ उपकला की एक पतली परत से ढके हुए हैं, अंदर से एक श्लेष्म झिल्ली के साथ रेखांकित किया गया है, जो ब्रश के अंदर की निरंतरता है। अपने दांतों को कसकर कवर करें, शीर्ष और नीचे दुल्हन वाले लोगों से जुड़े हुए हैं।

रोथ फॉर्म:

• श्लेष्मा झिल्ली
• कटर, फेंग, बड़े और छोटे स्वदेशी दांत;
• हेड्स;
• भाषा: हिन्दी;
• नरम और हार्ड रॉड।

अंजीर। 1. मौखिक गुहा की संरचना।

तालिका में मौखिक गुहा की संरचना के बारे में और पढ़ें।

मुंह	संरचना	कार्यों
	बाहरी पक्ष त्वचा उपकला, आंतरिक - श्लेष्म झिल्ली से ढका हुआ है। इंटरमीडिएट परत मांसपेशी फाइबर बनाता है, जो जहाजों और नसों से घिरा हुआ है	अंधा और नदी के मुंह को बंद कर दिया, खाद्य गांठ के गठन में भाग लें
	मांसपेशी (ट्रांसवर्स मांसपेशियों) अंग तंत्रिका फाइबर और रक्त वाहिकाओं द्वारा घुसना। शीर्ष एक श्लेष्म झिल्ली के साथ कवर किया गया है, जिसकी सतह पर संवेदनशील निपल्स होते हैं जिसमें रिसेप्टर्स होते हैं। एक दुल्हन के मुंह में पकड़ो	भोजन के गुणवत्ता और भौतिक मानकों का मूल्यांकन करता है, फॉर्म और खाद्य गांठ को बढ़ावा देता है
	ठोस - श्लेष्म झिल्ली, मुलायम - श्लेष्म गुना के साथ कवर किया गया हड्डी, एक ठोस नाक के पीछे झूठ बोलना	एक खाद्य गांठ बनाने में मदद करता है और इसे गले में बढ़ावा देता है
	तामचीनी के साथ कवर डेंटिन से मिलकर। अंदरूनी डेंटिन पल्प से भरा गुहा - ढीला है संयोजी ऊतक। चैनल गुहा से निकलते हैं, जिसके माध्यम से रक्त वाहिकाओं और तंत्रिका फाइबर दाँत में प्रवेश करते हैं	यांत्रिक पीसने का भोजन। कटर और फेंग्स कैप्चर और फूड, स्वदेशी - पीट
	जबड़े की प्रक्रिया श्लेष्म झिल्ली से ढकी हुई है	अपने दांत और होंठ पकड़ो

अंजीर। 2। आंतरिक ढांचा दांत।

कार्यों

पाचन की प्रक्रिया में मौखिक गुहा का मुख्य कार्य:

शीर्ष -1 लेखइसके साथ कौन पढ़ा

• स्वाद की मान्यता;
• कठिन भोजन पीसना;
• आने वाले उत्पादों द्वारा शरीर का तापमान देना;
• खाद्य गांठों का गठन;
• सखारोव विभाजन;
• रोगजनक सूक्ष्मजीवों के प्रवेश के खिलाफ सुरक्षा।

मानव मौखिक गुहा में पाचन का मुख्य कार्य लार द्वारा किया जाता है। लार ग्रंथियांश्लेष्म झिल्ली में, लार की मदद से और भाषा एक खाद्य गांठ बनाकर गीली हो जाती है।
बड़े उदास के तीन जोड़े प्रतिष्ठित हैं:

• आसान;
• अशिष्टता;
• विषय।

अंजीर। 3. लार चश्मा का स्थान।

सलुस 99% में पानी होता है। शेष प्रतिशत जैविक रूप से सक्रिय पदार्थ हैं जो विभिन्न गुण दिखाते हैं।
लार में शामिल हैं:

• लिज़ोज़िम - जीवाणुरोधी एंजाइम;
• मुजिन - प्रोटीन चिपचिपा पदार्थ, एक ही गांठ में खाद्य कणों को बाध्यकारी;
• अमिलास और माल्टाजा - एंजाइम, स्टार्च और अन्य जटिल शर्करा विभाजित।

एंजाइम - प्रोटीन यौगिक, रासायनिक प्रतिक्रियाओं में तेजी लाने। भोजन के विभाजन में उत्प्रेरक हैं।

लार में मामूली मात्रा में अन्य उत्प्रेरक एंजाइम, साथ ही कार्बनिक लवण और ट्रेस तत्व भी हैं।

पाचन

संक्षेप में वर्णन करें कि मौखिक गुहा में पाचन कैसे हो रहा है, जैसा कि निम्नानुसार है:

• भोजन का टुकड़ा कटर के माध्यम से गुहा में प्रवेश करता है;
• जबड़े पकड़े चबाने वाली मांसपेशियों के कारण, बन्धन की प्रक्रिया शुरू होती है;
• स्वदेशी दांत भोजन खा रहे हैं, जो प्रचुर मात्रा में गीला है;
• गाल, जीभ और हार्ड रॉड रोलिंग खाद्य गांठ;
• मुलायम मोहरा और जीभ तैयार भोजन को गले में धक्का देती है।

भोजन में शामिल होना पर्फ़ गुहा, विभिन्न उद्देश्यों (तापमान, स्पर्श, घर्षण) के कष्टप्रद रिसेप्टर्स, जो लार, गैस्ट्रिक रस, पित्त के उत्पादन के अनुरूप है।

हम क्या जानते थे?

होथ गुहा है बहुत महत्व पाचन की प्रक्रिया में। गाल, दांतों के माध्यम से, आने वाले भोजन को कुचल दिया जाता है और गले में जाता है। मॉकड लार का भोजन एक ही खाद्य गांठ में नरम और gluits। लार में एंजाइम पाचन शुरू करते हैं, स्टार्च और अन्य शर्करा तोड़ते हैं।

विषय पर परीक्षण

रिपोर्ट आकलन

औसत श्रेणी: चार । कुल रेटिंग प्राप्त: 440।

खाद्य प्रसंस्करण की प्रारंभिक प्रक्रिया मौखिक गुहा में होती है। मौखिक गुहा में होता है: भोजन का पीसना; उसकी लार को गीला करना; खाद्य गांठ का गठन।

मौखिक गुहा में भोजन 10-15 सेकंड है, जिसके बाद यह एक गले और एसोफैगस में धक्का राशि के मांसपेशियों के संक्षेप में है।

मुंह में प्राप्त भोजन भाषा के श्लेष्म झिल्ली में स्थित स्वाद, स्पर्श और तापमान रिसेप्टर्स का एक परेशान है और मौखिक गुहा के श्लेष्म झिल्ली में बिखरे हुए है।

ट्रिपल, चेहरे और भाषा नसों के सेंट्रिपेटल फाइबर पर रिसेप्टर्स से दालें तंत्रिका केंद्रों में प्रवेश करते हैं, लार ग्रंथियों, ग्रंथियों और अग्नाशयी ग्रंथियों, पित्तों के प्रतिबिंबित स्राव में प्रवेश करते हैं। Efferterentent प्रभाव भी एसोफैगस, पेट, छोटी आंत के समीपवर्ती हिस्से के मोटरसाइकिलिंग को भी बदलते हैं, पाचन अंगों को रक्त की आपूर्ति को प्रभावित करते हैं, प्रसंस्करण और सीखने के लिए आवश्यक ऊर्जा खपत को फिर से मजबूत करते हैं।

वे। अपने रिसेप्टर्स के साथ मौखिक गुहा (15-18 डिग्री) में भोजन के अल्पकालिक भोजन के बावजूद, लगभग पूरे पाचन तंत्र के लॉन्चर हैं। भाषा के रिसेप्टर्स की जलन, मौखिक गुहा में पाचन प्रक्रियाओं के कार्यान्वयन में मुंह और दांतों की श्लेष्म झिल्ली विशेष रूप से महत्वपूर्ण है।

च्यूइंग खाद्य अवशोषण प्रक्रिया के प्रारंभिक चरणों में से एक है, जिसमें लार, यानी भोजन को पीसने, रगड़ने और हलचल में शामिल है। खाद्य गांठ के गठन में।

लार के साथ गीला और मिश्रण विघटन के लिए आवश्यक है, जिसके बिना भोजन और उसके हाइड्रोलिसिस के स्वाद गुणों का मूल्यांकन करना असंभव है।

चबाने की मांसपेशियों के संकुचन के कारण चबाने होता है, जो ऊपरी जबड़े के सापेक्ष निचले जबड़े को स्थानांतरित करता है। इस प्रक्रिया में जीभ की नकल की मांसपेशियों और मांसपेशियों में भी शामिल हैं।

मानव की दांतों की 2 पंक्तियाँ हैं। प्रत्येक में कटर (2) होते हैं, फेंग्स (2) छोटे (2) और बड़े (3) स्वदेशी हैं। कटर और फेंग फूड फूड, छोटे स्वदेशी इसे कुचलते हुए, बड़े स्वदेशी रगड़। कटर 11-25 किलो / सेमी 2, स्वदेशी - 2 9-90 भोजन पर दबाव विकसित कर सकते हैं। चबाने वाला अधिनियम रिफ्लेक्सिव रूप से किया जाता है, इसमें एक श्रृंखला चरित्र, स्वचालित और मनमाना घटक होते हैं।

चबाने के विनियमन में, ओब्लॉन्ग मस्तिष्क के मोटर कर्नेल, एक लाल कोर, एक काला पदार्थ, उपकोर्तित नाभिक और एक बड़ा मस्तिष्क प्रांतस्था हिस्सा लेते हैं। न्यूरॉन्स सरकारों के संयोजन को च्यूइंग सेंटर कहा जाता है। एक ट्रिगेमिनल तंत्रिका के मोटर फाइबर पर इस से दालें चबाने वाली मांसपेशियों में आती हैं। वे आंदोलनों को पूरा करते हैं निचला जबड़ा नीचे, ऊपर, आगे, पीछे और किनारे। जीभ की मांसपेशियों, गाल, होंठ मौखिक गुहा में खाद्य गांठ को ले जाती हैं, दांतों की चबाने वाली सतहों के बीच भोजन की सेवा और पकड़ते हैं। चबाने के समन्वय में, चबाने वाली मांसपेशियों और मौखिक गुहा और दांतों के यांत्रिकी के आवेगों में एक प्रमुख भूमिका निभाई जाती है।

चबाने की प्रक्रिया का अध्ययन मुश्किल है: सिनेमाई विधि, इलेक्ट्रोमोग्राफिक। पंजीकरण की ग्राफिकल विधि कहा जाता था: मैस्टरीोग्राफी।

मैस्टिक में एक विशेष प्लास्टिक मामले में रखा गया एक रबर सिलेंडर होता है, जो निचले जबड़े से जुड़ा होता है। सिलेंडर Mareevsky कैप्सूल से जुड़ा हुआ है, कलम किमोग्राफ ड्रम पर जबड़े आंदोलनों द्वारा लिखा गया है। Marsiciography चरणों को हाइलाइट करता है: आराम, मुंह में भोजन की शुरूआत, सूचक, मूल, खाद्य गांठ का गठन।

लार ग्रंथियां।

सलुस बड़े ग्रंथियों के तीन जोड़े द्वारा उत्पादित किया जाता है ( आसान और उठाने और pupping) और जीभ के कई छोटे चश्मे, आकाश और गाल की श्लेष्म झिल्ली . आउटपुट नलिकाओं के अनुसार, लार मौखिक गुहा में प्रवेश करता है।

ग्रंथियों के लार में एक अलग स्थिरता होती है: अनुमानित और उठाने वाली ग्रंथियां पैरोल लोहे की तुलना में अधिक चिपचिपा और मोटी लार को उजागर करती हैं। यह अंतर प्रोटीन पदार्थ - मुज़िन की उपस्थिति से निर्धारित होता है।

मिश्रित रहस्य (mucin के साथ) आवंटित करें:

अंगहीन ग्रंथियां

पोडियम ग्रंथियां

नाक-रूट श्लेष्म में ग्रंथियां।

सीरस सीक्रेट (एक उच्च सोडियम एकाग्रता, पोटेशियम और उच्च amylase गतिविधि के साथ तरल लार) हाइलाइट

ओकोलुम

पार्श्व सतहों की छोटी ग्रंथियां।

मिश्रित लार में 5.8-7.4 का पीएच है (निकट-सूखे चश्मे के लार में पीएच है<5,81). С увеличением скорости секреции рН слюны повышается до 7,8.

मुज़िन लार को एक अजीबोगरीब शकता और पर्ची देता है, जिसके कारण प्रत्यर्पित लार निगलना आसान है।

सैलस में कई एंजाइम होते हैं:  एमिलेज़, -glucosidase।

लार के एंजाइम अत्यधिक सक्रिय हैं, लेकिन मुंह में भोजन की तकलीफ के कारण कार्बोहाइड्रेट का पूर्ण विभाजन नहीं होता है। इन एंजाइमों की मदद से कार्बोहाइड्रेट का हाइड्रोलिसिस पेट में खाद्य गांठ के अंदर जारी रहता है। खाद्य गांठ की सतह पर, अम्लीय माध्यम (एचसीएल 0.01%) एंजाइमों की कार्रवाई को रोकता है।

प्रोटीलाइटिक लार एंजाइम मौखिक गुहा पुनर्वास के लिए मामला है। उदाहरण के लिए, lysozyme - उच्च जीवाणुता; प्रोटीसेस - कीटाणुशोधन प्रभाव।

लार की राशि और संरचना को खाद्य पदार्थों के प्रकार के रूप में अनुकूलित किया जाता है और बिजली व्यवस्था, खाद्य स्थिरता।

भोजन के लिए एक और अधिक चिपचिपा लार हाइलाइट किया गया है, और यह भोजन की सूखापन से अधिक है। खारिज किए गए पदार्थों और कड़वाहट पर - तरल लार की एक महत्वपूर्ण मात्रा।

अधिकांश खाद्य पदार्थों को आवंटित लार में लार की तुलना में 4 गुना अधिक मुजिन होता है, जो मुंह के लिए प्रशासित होने पर गुप्त होता है, तथाकथित, अस्वीकार पदार्थ (हाइड्रोक्लोरिक एसिड, कड़वाहट, आदि)।

लार का अध्ययन करने के तरीके।

कुत्तों में: श्लेष्म झिल्ली के टुकड़े के साथ पैरोटिड ग्रंथि या submandibular ग्रंथि के उत्पादन की फिस्टुला।

मनुष्यों में: एक कैप्सूल की मदद से - लेशली-क्रास्नोगोरस्की फ़नल, जो लार ग्रंथि के निकासी प्रवाह पर अतिरंजित है।

लार का विनियमन।

भोजन के बाहर, लार को 0.24 मिली / मिनट की दर से जारी किया जाता है, च्यूइंग - 3-3.5 एमएल / मिनट, साइट्रिक एसिड (0.5 मिमीोल) की शुरूआत के साथ - 7.4 मिली / मिनट।

भोजन सशर्त और बिना शर्त प्रतिबिंब के रूप में लापरवाही को उत्तेजित करता है।

बिना शर्त लार के प्रतिबिंबों का चिड़चिड़ाहट मौखिक गुहा रिसेप्टर्स पर अभिनय पोषक तत्व या अस्वीकार पदार्थ हैं।

(जटिल भोजन) के बीच का समय उत्तेजना के प्रभाव से पहले उत्तेजना के प्रभाव को छिपे हुए अव्यक्त काल का नाम प्राप्त हुआ (1-30 सेकंड।)

रिसेप्टर्स से दालें दालें दाल्लोंग मस्तिष्क (क्षेत्र में परमाणु परमाणु परमाणु परमाणु परमाणु) के क्षेत्र में स्थित लापरवाही के केंद्र में प्रवेश करती हैं। इस क्षेत्र की जलन के मामले में, विभिन्न गुणवत्ता संरचना के साथ लार के प्रचुर स्राव प्राप्त करना संभव है।

दालें लार ग्रंथियों के लिए अपरिवर्तनीय पैरासिम्पैथेटिक और सहानुभूति तंत्रिका फाइबर का पालन करती हैं।

Parasympathetic प्रभाव। पोस्टगैंगग्रीनरी न्यूरॉन्स के अंत द्वारा जारी एसिट्लोक्लिन के प्रभाव के तहत, तरल लार की एक बड़ी मात्रा इलेक्ट्रोलाइट्स और कम mucin की उच्च सांद्रता के साथ प्रतिष्ठित है। लार ग्रंथियों के रक्त वाहिकाओं का विस्तार, लापरवाही और किनिनों को उत्तेजित करें।

सहानुभूतिपूर्ण प्रभाव। Noraderenalin, Postganglionary न्यूरॉन्स के अंत द्वारा आवंटित, मोटी लार की एक छोटी राशि का कारण बनता है, जो म्यूसिन और एंजाइमों के गठन को बढ़ाता है।

पैरासिम्पैथेटिक नसों की एक साथ जलन गुप्त प्रभाव को बढ़ाती है। विभिन्न खाद्य पदार्थों के स्वागत के जवाब में स्राव में मतभेद पैरासिम्पैथेटिक और सहानुभूति तंत्रिका फाइबर पर दालों की आवृत्तियों में परिवर्तन के कारण होते हैं। ये परिवर्तन एकल और बहुआयामी हो सकते हैं।

लापरवाही के ब्रेकिंग के लिए अग्रणी कारक: नकारात्मक भावनाएं; शरीर निर्जलीकरण; दर्द जलन, आदि

लार ग्रंथियों के स्राव को कम करना - हाइपोसिलेशन।

अतिरिक्त लापरवाही - hypersalization।

निगलने।

चबाने से निगलने के साथ समाप्त होता है - पेट में मौखिक गुहा से खाद्य गांठ का संक्रमण।

माजंडी के सिद्धांत के अनुसार, निगलने का कार्य 3 चरणों में बांटा गया है - मनमानी का मुंह; फारेनजील अनैच्छिक (फास्ट); एसोफेजेल अनैच्छिक - लंबा, धीमा।

1) कुचल और नमकीन लार आहार द्रव्यमान से, जो मुंह में है, 5-15 सेमी 3 की खाद्य गांठ से अलग हो जाता है। सामने की मनमानी आंदोलनों की यह गांठ, और फिर जीभ के मध्य भाग को ठोस आकाश के खिलाफ दबाया जाता है और सामने के हैंडल के लिए भाषा की जड़ में अनुवाद किया जाता है।

2) जैसे ही खाद्य गांठ भाषा की जड़ पर गिरती है, प्रोटीन अधिनियम एक त्वरित अनैच्छिक चरण में जाता है, जो ~ 1 सेकंड रहता है। यह अधिनियम जटिल है और ओब्लोन्ग मस्तिष्क में निगलने वाले केंद्र द्वारा विनियमित है। निगलने के केंद्र में जानकारी ट्रिगेमिनल तंत्रिका, कोमल तंत्रिकाओं और भाषा तंत्रिका के निष्पक्ष तंतुओं के अनुसार आती है। इससे, ट्रिगेमिनल, लैंगन्ग्लॉक्सी, उप-बोलने और घूमने वाली नसों के अपरिवर्तनीय फाइबर पर आवेग निगलने वाली मांसपेशियों में जाते हैं। यदि आप कोकीन के समाधान के साथ जीभ की जड़ और एसआईपी की प्रक्रिया करते हैं (रिसेप्टर्स को बंद करें), निगलने को लागू नहीं किया जाएगा।

ग्लोटेनियम सेंटर वेंटिलेशन के नीचे के क्षेत्र में, "वेंटिलेशन के नीचे के क्षेत्र में, श्वसन केंद्र से ऊपर स्थित है। यह श्वास, संवहनी और केंद्र के साथ दिल की गतिविधि को विनियमित करने वाले केंद्रों से जुड़ा हुआ है। निगलने के कार्य के दौरान, श्वसन और हृदय संक्षेप की भागीदारी में देरी होती है।

मांसपेशियों की एक प्रतिबिंब काटने, एक नरम आकाश उठाना (जो नाक गुहा को भोजन को रोकता है)। खाद्य गांठ की भाषा की गति एक गले में धकेल दी गई। साथ ही, मांसपेशियों में कमी, सुगरार्ड हड्डी को स्थानांतरित करने और लारनेक्स की लिफ्ट का कारण बनता है, जिसके परिणामस्वरूप प्रवेश द्वार एयरवेजक्या उन्हें प्रवेश करने के लिए भोजन को रोकता है।

गले में खाद्य गांड़ का स्थानांतरण मौखिक गुहा में दबाव बढ़ाने और गले में दबाव कम करने में मदद करता है। यह भोजन के विपरीत आंदोलन को जीभ के मुंह में रूट और हथियारों के मुंह में कसकर उसके लिए कसकर रोकता है।

गले में खाद्य गांठ के आगमन के बाद, मांसपेशियों ने खाने वाले गांठ के ऊपर लुमेन से संपर्क किया, जिसके परिणामस्वरूप वह एसोफैगस में जाता है। यह फेरनक्स और एसोफैगस की गुहाओं में दबाव अंतर में योगदान देता है। निगलने से पहले, एसआईपी में दबाव निगलने के दौरान फारेनजील एसोफेजेल स्फिंकर बंद हो जाता है, 45 मिमी एचजी तक पहुंच जाता है। कला।, स्फिंकर खुलता है, और खाद्य गांठ एसोफैगस की शुरुआत में आता है, जहां दबाव 30 मिमी से अधिक आरटी नहीं है। कला।

लगभग 1 एस के लिए निगलने के कार्य के पहले दो चरणों।

3) एसोफैगस पर भोजन की आवाजाही।

एसोफैगस पर भोजन की गांड़ का आंदोलन निगलने वाले आंदोलन के बाद (तुरंत, तुरंत) होता है (स्वचालित रूप से, प्रतिबिंबित)।

ठोस भोजन के पारित होने का समय - 8-9 सेकंड।

तरल भोजन के पारित होने का समय - 1-2 सेकंड।

एसोफैगस की मांसपेशियों को कम करने से एसोफैगस के ऊपरी हिस्से में उत्पन्न लहर की प्रकृति होती है और फिर पूरी लंबाई (पेरिस्टाल्टिक कट्स) के साथ होती है। साथ ही, एसोफैगस की कणिका मांसपेशियों को अनुक्रमिक रूप से कम किया जाता है, जो खाद्य गांठ को ले जाता है। एक कम स्वर (विश्राम) की लहर इसके सामने आगे बढ़ रही है। इसके आंदोलन की गति में कमी की लहरों से अधिक है, और यह पेट 1-2 एस के लिए पहुंचता है।

निगलने के कारण प्राथमिक पेरिस्टाल्टिक लहर पेट में आती है। आर्क महाधमनी के साथ एसोफैगस के चौराहे के स्तर पर, एक माध्यमिक लहर होती है। द्वितीयक लहर भी पेट के कार्डियक हिस्से में खाद्य गांठ को बढ़ावा देती है। इसके प्रचार की औसत दर 2-5 सेमी / एस है, जो 3-7 एस के लिए 10-30 सेमी के एसोफैगस के एक खंड को कवर करती है।

एसोफैगस की गतिशीलता का विनियमन भटकने और सहानुभूति तंत्रिकाओं के अपरिवर्तनीय तंतुओं द्वारा किया जाता है; इंट्रामरल तंत्रिका तंत्र एक बड़ी भूमिका निभाता है।

निगलने वाले आंदोलनों में से, पेट के प्रवेश द्वार को निचले एसोफेजियल स्फिंकर द्वारा बंद कर दिया जाता है। जब विश्राम लहर एसोफैगस के अंतिम हिस्से तक पहुंच जाती है, तो स्फिंकर आराम करता है और पेरिस्टाल्टिक लहर पेट में भोजन की गांड़ बिताती है।

पेट भरने पर, कार्डिया का स्वर बढ़ता है, जो विवाद को एसोफैगस को रोकता है।

पैरासिम्पैथेटिक भटकने वाले तंत्रिका फाइबर एसोफैगस के पेरिस्टल्टिक्स को उत्तेजित करते हैं और कार्डिया को आराम देते हैं; सहानुभूति फाइबर एसोफैगस की गतिशीलता ब्रेक गतिशीलता और कार्डिया के स्वर में वृद्धि।

कुछ पैथोलॉजिकल स्थितियों के साथ, कार्डस टोन कम हो जाता है, एसोफैगस के पेरिस्टलिस टूटा हुआ है - पेट की सामग्री एसोफैगस (दिल की धड़कन) में फेंक सकती है।

निगलने के उल्लंघन में एरोफैगिया - हवा के अत्यधिक इंजेक्शन। यह अत्यधिक इंट्राग्रास्ट्रिक दबाव को बढ़ाता है, और व्यक्ति को असुविधा होती है। हवा को पेट और एसोफैगस से बाहर धकेल दिया जाता है, अक्सर एक विशेषता ध्वनि (कसने) के साथ।

मौखिक गुहा में, कार्बोहाइड्रेट एंजाइम लार द्वारा पच जाता है α-amylase। एंजाइम आंतरिक (1 → 4) -glyosidal कनेक्शन तोड़ता है। साथ ही, स्टार्च (या ग्लाइकोजन) के अपूर्ण हाइड्रोलिसिस के उत्पाद बनते हैं - डेक्सट्री। माल्टोस एक छोटी राशि में बनाया गया है। Α-amylase के सक्रिय केंद्र में आयन सीए 2+ हैं। एंजाइम Ionna + सक्रिय करें।

गैस्ट्रिक रस में, कार्बोहाइड्रेट की पाचन अवरुद्ध होती है, क्योंकि एक अम्लीय माध्यम में एमिलेज़ निष्क्रिय होता है।

कार्बोहाइड्रेट के पाचन का मुख्य स्थान एक डुओडनलेंट आंत है, जिसे अग्नाशयी रस की संरचना में हाइलाइट किया गया है α- amylase। यह एंजाइम स्टार्च और ग्लाइकोजन के क्लेवाज को पूरा करता है, जो एमिलेज़ लार द्वारा माल्टोस में शुरू हुआ। हाइड्रोलिसिस (1 → 6) -ह्लिकोइसिडा संचार आंतों एंजाइमों द्वारा उत्प्रेरित होता है एमिलो -1,6-ग्लूकोसिडेस और ओलिगो -1,6-ग्लूकोसिडेस .

भोजन के साथ आने वाले माल्टोस और डिसैकरिड्स की पाचन छोटी आंत के उपकला कोशिकाओं (एंटरोसाइट्स) के ब्रश कट के क्षेत्र में की जाती है। Disacharidases Anterocyte microorocytes के अभिन्न प्रोटीन हैं। वे एक पॉलीनीमैटिक कॉम्प्लेक्स बनाते हैं जिसमें चार एंजाइम होते हैं, जिनमें से सक्रिय केंद्र आंतों के लुमेन को निर्देशित होते हैं।

1 मी altaza(-glucosidase) हाइड्रोलिज़ माल्टोसदो अणु डी-लुकोज

2. लैक्टेज(-galactosidase) हाइड्रोलिजिंग लैक्टोजपर डी-गालैक्टोज I डी-लुकोज

3. Isomaltase / सखारजा(डबल-एक्टिंग एंजाइम) में विभिन्न डोमेन में स्थित दो सक्रिय केंद्र हैं। एंजाइम हाइड्रोलिज़ सखारोज़ोआइससे पहले डी-फ्रक्टोसिस I डी-ग्लुकोज, और एक और सक्रिय केंद्र की मदद से, एंजाइम हाइड्रोलिसिस है आइसोमाल्टोज़दो अणुओं तक डी-लुकोज

दूध के कुछ लोगों के लिए असहिष्णुता, पेट में दर्द से प्रकट होती है, उसका सूजन (पेट फूलना) और दस्त, लैक्टेज गतिविधि में कमी के कारण होता है। आप तीन प्रकार के लैक्टेज की कमी को अलग कर सकते हैं।

1. वंशानुगत लैक्टेज की कमी। उल्लंघन सहनशीलता के लक्षण जन्म के बाद बहुत जल्दी विकसित होते हैं . भोजन को खिलाना जिसमें लैक्टोज नहीं होता है, लक्षणों के गायब होने की ओर जाता है।

2. कम प्राथमिक लैक्टेज गतिविधि(पूर्ववर्ती व्यक्तियों में लैक्टेज गतिविधि में धीरे-धीरे कमी)। यूरोप के 15% बच्चों और पूर्व, एशिया, अफ्रीका, जापान के देशों के 80% बच्चे, इस एंजाइम के संश्लेषण के रूप में धीरे-धीरे बंद हो जाते हैं और वयस्कों में उपरोक्त लक्षणों के साथ दूध के लिए असहिष्णुता विकसित होती है। ऐसे लोगों में समान दूध उत्पादों को ले जाया जाता है।

2. माध्यमिक लैक्टेज गतिविधि की कम गतिविधि। दूध की विफलता अनिवार्य रूप से आंतों के रोगों का परिणाम (स्प्राय, quashiorecor, कोलाइटिस, गैस्ट्रोएंटराइटिस) के उष्णकटिबंधीय और गैर प्रवाहित रूपों) का परिणाम।

लैक्टेज की कमी में वर्णित लोगों के समान लक्षण अन्य डिसैकेचरिडीज की विशेषता हैं। उपचार का उद्देश्य खाद्य आहार से प्रासंगिक डिस्च्राइड को खत्म करना है।

एनबी! ग्लूकोज के विभिन्न अंगों की कोशिकाओं में विभिन्न तंत्र में प्रवेश करता है

स्टार्च और डिसैकराइड के पूर्ण पाचन के मुख्य उत्पाद ग्लूकोज, फ्रूटोज़ और गैलेक्टोज हैं। मोनोसैक्साइड इंटेस्टीन से रक्त में प्रवेश करते हैं, दो बाधाओं पर काबू पाने: ब्रश सीमा झिल्ली, आंतों के लुमेन का सामना करना और एंटरोसाइट का आधार।

कोशिकाओं में ग्लूकोज सेवन के लिए दो तंत्र ज्ञात होते हैं: प्रकाश प्रसार और माध्यमिक सक्रिय परिवहन, एनए + आयनों के हस्तांतरण के साथ संयुग्मित करें। Fig.5.1। ग्लूकोज के वाहक की संरचना

ग्लूकोज कैरियर (ग्लूटॉफ), सेल झिल्ली के माध्यम से अपने हल्के प्रसार के तंत्र को प्रदान करते हुए, संबंधित होमोलॉगस प्रोटीन का एक परिवार बनाते हैं, जिसकी संरचना की एक विशेषता विशेषता एक लंबी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला 12 ट्रांसमेम्ब्रेन सर्पिल सेगमेंट (चित्र 5.1) बनाती है। झिल्ली की बाहरी सतह पर स्थित डोमेन में से एक में एक ओलिगोसाकराइड होता है। एन- मैं। सी।- वाहक के अंतिम भाग सेल के अंदर संबोधित किए जाते हैं। वाहक के तीसरे, 5 वें, 7 वें, और 11 वें ट्रांसमेम्ब्रेन सेगमेंट, स्पष्ट रूप से एक चैनल बनाते हैं जिसके लिए ग्लूकोज सेल में प्रवेश करता है। इन खंडों के अनुरूप बदलने से कोशिका के अंदर ग्लूकोज को स्थानांतरित करने की प्रक्रिया सुनिश्चित होती है। इस परिवार के वाहक में 492-524 एमिनो एसिड अवशेष होते हैं और ग्लूकोज के संबंध में भिन्न होते हैं। प्रत्येक कन्वेयर विशिष्ट कार्यों को निष्पादित करता है।

माध्यमिक सोडियम आयन-निर्भर, आंतों और गुर्दे ट्यूबल (एनजीएलटी) से सक्रिय ग्लूकोज परिवहन प्रदान करने वाले वाहक नीले परिवार के वाहक से एमिनो एसिड संरचना में महत्वपूर्ण रूप से भिन्न होते हैं, हालांकि बारह ट्रांसमेम्ब्रेन डोमेन से भी बनाया गया है।

नीचे, टैब में। 5.1। मोनोसैक्राइड वाहक के कुछ गुण दिए जाते हैं।

तालिका 5.1।जानवरों में ग्लूकोज वाहक की विशेषताएं
			शिक्षा के मुख्य स्थान
माध्यमिक सक्रिय परिवहन
	ग्लूकोज सक्शन		पतली आंत, गुर्दे चैनल
	ग्लूकोज सक्शन		किडनी चैनल
त्वरित प्रसार
			प्लेसेंटा, हेमेटोसेफ्लिक बैरियर, मस्तिष्क, एरिथ्रोसाइट्स, गुर्दे, वसा आंतें, आदि अंग
	कोशिकाओं में ग्लूकोज सेंसर; गुर्दे और आंतों के एपिथेलियोलोसाइट्स से परिवहन		आइलेट्स, यकृत, साइडलाइन उपकला, गुर्दे
	शारीरिक परिस्थितियों में ग्लूकोज कोशिकाओं का उपयोग करें		मस्तिष्क, प्लेसेंटा, गुर्दे, आदि अंग
	इंसुलिन-उत्तेजित ग्लूकोज अवशोषण		कंकाल और दिल की मांसपेशियों, adipose ऊतक, अन्य कपड़े
	परिवहन फ्रक्टोज		स्लिम आंतों, शुक्राणुजोआ

एंटरोसाइट के लिए ग्लूकोज और अन्य मोनोसैकाइराइड्स का संक्रमण ग्लूटो 5 में योगदान देता है, जो एंटरोसाइट के एपिकल झिल्ली (एकाग्रता ढाल के अनुसार हल्के प्रसार) और एनजीएलटी 1 में स्थित है, जो एंटरोसाइट के लिए ग्लूकोज के सोडियम आयनों (एसईएमपीएल) के साथ संयुक्त आंदोलन प्रदान करता है । सोडियम आयन तब सक्रिय रूप से होते हैं, एनए +-के + -एटी चरणों की भागीदारी के साथ, एंटरोसाइट से हटा दिया जाता है, जो उनकी एकाग्रता के निरंतर ढाल का समर्थन करता है। ग्लूकोज एकाग्रता ढाल द्वारा ग्लोब 2 की मदद से बेसोलैटर झिल्ली के माध्यम से एंटरोसाइट छोड़ देता है।

Pentose सक्शन बस प्रसार द्वारा होता है।

मोनोसैक्साइड की भारी संख्या पोर्टल परिसंचरण तंत्र और यकृत में, लिम्फैटिक प्रणाली में एक मामूली हिस्सा और रक्त परिसंचरण का एक छोटा सा सर्कल में प्रवेश करती है। यकृत में, ग्लाइकोजन के रूप में अतिरिक्त ग्लूकोज को "आपूर्ति के बारे में" स्थगित कर दिया जाता है।

एनबी।! सेल में ग्लूकोज एक्सचेंज अपने फॉस्फोरिलेशन से शुरू होता है

पी
ग्लूकोज डच किसी भी सेल के लिए अपने फॉस्फोरिलेशन के साथ शुरू होता है। यह प्रतिक्रिया कई कार्यों को हल करती है, जिसमें इंट्रासेल्यूलर उपयोग और इसके सक्रियण के लिए "कैप्चर" ग्लूकोज शामिल है।

फॉस्फोरिलेटेड ग्लूकोज आकार प्लाज्मा झिल्ली से गुजरता नहीं है, सेल की "संपत्ति" बन जाती है और इसका उपयोग ग्लूकोज चयापचय के लगभग सभी पथों में किया जाता है। अपवाद केवल एक रिकवरी पथ है (चित्र 5.2।)।

फॉस्फोरिलेशन रिएक्शन दो एंजाइम उत्प्रेरित करें: हेक्सोक्वेज़ और ग्लुकोकैना। हालांकि ग्लुकोकेन चार हेसिनस isoenzymes में से एक है ( हेक्सोकिनास 4।) हेक्सोकिनेज और ग्लुकोसीनस के बीच महत्वपूर्ण अंतर हैं: 1) हेक्सोकिनेज न केवल ग्लूकोज, बल्कि अन्य हेक्सोज़ (फ्रक्टोज़, गैलेक्टोज, मैननोस) के लिए भी सक्षम है, जबकि ग्लूकोसिनेट केवल ग्लूकोज को सक्रिय करता है; 2) हेक्सोकिनेज सभी ऊतकों, ग्लूकोकारिनेट में मौजूद है - हेपेटोसाइट्स में; 3) हेक्सोकिनेज में ग्लूकोज के लिए एक उच्च संबंध है ( सेवा मेरे म।< 0,1 ммоль/л), напротив, глюкокиназа имеет высокую К M (около 10 ммоль/л), т.е. ее сродство к глюкозе мало и фосфорилирование глюкозы возможно только при массивном поступлении ее в клетки, что в физиологических условиях происходит на высоте пищеварения в печеночных клетках. Активирование глюкокиназы препятствует резкому увеличению поступления глюкозы в общий кровоток; в перерывах между приемами пищи для включения глюкозы в обменные процессы вполне достаточно гексокиназной активности. При диабете из-за низкой активности глюкокиназы (синтез и активность которой зависят от инсулина) этот механизм не срабатывает, поэтому глюкоза не задерживается в печени и вызывает гипергликемию.

प्रतिक्रिया में गठित ग्लूकोज -6-फॉस्फेट को एक अवरोधक के साथ पूरी तरह से माना जाता है। हेक्सोकिनेज (लेकिन ग्लूकोकिनेट नहीं)।

चूंकि ग्लूकोक्सिनेट प्रतिक्रिया एक इंसुलिन-निर्भर है, इसलिए ग्लूकोज के बजाय मधुमेह के साथ रोगी को फ्रक्टोज को निर्धारित करना संभव है (फ्रक्टोज फॉस्फोरिलेटेड हेक्सोकिनस के साथ तुरंत फ्रक्टोज़ -6-फॉस्फेट में)।

ग्लूकोज -6-फॉस्फेट का उपयोग ग्लिसोजेन संश्लेषण तंत्र में किया जाता है, ग्लूकोज के परिवर्तन के सभी ऑक्सीडेटिव पथों में और सेल के लिए आवश्यक अन्य monosaccharides के संश्लेषण में। ग्लूकोज एक्सचेंज में इस प्रतिक्रिया को लेने वाली जगह इसे कार्बोहाइड्रेट चयापचय की महत्वपूर्ण प्रतिक्रिया को पढ़ने की अनुमति देती है।

Gexokinase प्रतिक्रिया अपरिवर्तनीय (G \u003d -16.7 केजे / एमओएल) है, इसलिए, यकृत और गुर्दे की कोशिकाओं में ग्लूकोज -6-फॉस्फेट को मुफ्त ग्लूकोज में परिवर्तित करने के लिए, ग्लूकोज -6-फॉस्फेट फॉस्फेटस की फॉस्फेटेज, हाइड्रोलिसिस उत्प्रेरित करने के लिए ग्लूकोज -6-फॉस्फेट का। इन अंगों की कोशिकाएं इस प्रकार रक्त में ग्लूकोज की आपूर्ति कर सकती हैं और अन्य ग्लूकोज कोशिकाएं प्रदान कर सकती हैं।

केवल मोनोसाकराइड्स आंतों में सक्शन के अधीन हैं: ग्लूकोज, गैलेक्टोज, फ्रक्टोज। इसलिए, भोजन के साथ शरीर में प्रवेश करने वाले ओलिगो- और polysaccharides मोनोसैक्साइड के गठन के साथ एंजाइम सिस्टम द्वारा हाइडलाइज किया जाना चाहिए। अंजीर में। 5.11 स्कीमेटिक रूप से कार्बोहाइड्रेट के पाचन में शामिल एंजाइमेटिक सिस्टम के स्थानीयकरण को दर्शाता है, जो मौखिक  एमिलेज़ की कार्रवाई के साथ मौखिक तेल की गुहा में शुरू होता है और फिर अग्नाशयी -amylase, सहारसे-आइसोमाल्टेज का उपयोग करके आंत के विभिन्न हिस्सों में जारी रहता है, ग्लाइकोमिलास, -ग्लाइकोसिडेस (लैक्टेज), टाइगास कॉम्प्लेक्स।

अंजीर। 5.11। किण्वन कार्बोहाइड्रेट पाचन तंत्र की स्थानीयकरण योजना

5.2.1। मौखिक और अग्नाशयी की मदद से कार्बोहाइड्रेट को पचाना -मिलाज़ ( -1.4 ग्लाइकोसिड्स)।भोजन से प्राप्त polysaccharides, अर्थात् स्टार्च (एक रैखिक amylose polysaccharide के होते हैं, जिसमें ग्लूकोसिल अवशेष -1,4-ग्लाइकोस बॉन्ड, और एमिलोपेक्टिन, ब्रांडेड पॉलीसैक्साइड से जुड़े होते हैं, जहां -1,6-ग्लाइकोसिडिक कनेक्शन भी मिलते हैं ), हाइड्रोलाइटिक एंजाइम  एमिलेज़ (-1,4-ग्लाइकोसियम-डीएएस) (पीएचजीआरएपी 3.2.1.1) युक्त लार को गीला करने के बाद मौखिक गुहा में पहले से ही हाइड्रोलाइज शुरू होता है, स्टार्च में 1,4-ग्लाइकोसिडा विभाजित, लेकिन 1,6-ग्लाइकोसाइड संबंधों पर सक्रिय नहीं है।

इसके अलावा, मौखिक गुहा में स्टार्च के साथ एंजाइम के संपर्क का समय पर्याप्त नहीं है, इसलिए स्टार्च को भाग में पचा जाता है, जो डेक्स्ट्रिन के बड़े टुकड़े और थोड़ा डिसैक्राइड माल्टोस बनाते हैं। डिकैच्राइड एमिलेज़ लार की कार्रवाई के तहत हाइड्रोलिसिस के अधीन नहीं हैं।

यदि आप अमिलेज़ लार के अम्लीय माध्यम में पेट में आते हैं, तो पाचन प्रक्रिया केवल खाद्य कोमा के अंदर हो सकती है, जहां अमीलाज़ की गतिविधि को थोड़ी देर तक बनाए रखा जा सकता है जब तक कि पूरे टुकड़े में पीएच अम्लीय नहीं हो जाता। गैस्ट्रिक रस में कोई एंजाइम नहीं हैं जो कार्बोहाइड्रेट को विभाजित करते हैं, ग्लाइकोसिडिक संबंधों का केवल महत्वहीन एसिड हाइड्रोलिसिस संभव है।

ओलिगो और पोलिसाक्राइड्स के हाइड्रोलिसिस का मुख्य स्थान नाजुक आंत है, जिसमें विभिन्न विभागों में कुछ ग्लाइकोसिडेज गुप्त होते हैं।

बारहवीं आंत में, पेट की सामग्री को नोएस 3  के बाइकार्बोनेट्स युक्त पैनक्रिया के सीरेटर द्वारा तटस्थ किया जाता है और पीएच 7,5-8.0 होता है। अग्न्याशय की गोपनीयता में, अग्नाशयी एमिलेज़ पाया जाता है, जो स्टार्च और डेक्स्ट्रिन्स में माल्टोस डिसेक्राइड बनाने के लिए हाइड्रोलाइज़ी -1,4-ग्लाइकोसिडा बांड (दो ग्लूकोज अवशेष -1,4-ग्लाइकोसाइड से जुड़े होते हैं) और इस्माल्टोज़ (इसमें) स्टार्च अणु और संबंधित -1,6-ग्लाइकोसिडिक बॉन्ड में शाखाओं के स्थानों में ग्लूकोज अवशेष कार्बोहाइड्रेट करें। Oligosaccharides भी -1,4-ग्लाइकोसिडिक और -1,6-ग्लाइकोसिडिक बॉन्ड दोनों से जुड़े 8-10 ग्लूकोज अवशिष्ट सामग्री के साथ भी गठित किए जाते हैं।

दोनों amylases endoglipidasis हैं। अग्नाशयी एमिलेज़ भी स्टार्च और -1,4-ग्लाइकोसिडा बॉन्ड में हाइड्रोलाइज -1,6-ग्लाइकोसिडा बांड भी नहीं करता है, जो सेलूलोज़ अणु में लुगदी अवशेषों से जुड़े होते हैं।

सेलूलोज़ आंतों को अपरिवर्तित के माध्यम से गुजरता है और एक गिट्टी पदार्थ के रूप में कार्य करता है, जिससे खाद्य मात्रा और पाचन प्रक्रिया में योगदान देता है। मोटी आंत में, बैक्टीरियल माइक्रोफ्लोरा की क्रिया के तहत, सेलूलोज़ को शराब, कार्बनिक एसिड और सीओ 2 बनाने के लिए आंशिक रूप से हाइड्रोलाइज किया जा सकता है, जो आंतों के पेरिस्टल के उत्तेजक के रूप में कार्य कर सकता है।

माल्टोस के आंत्र के ऊपरी विभागों में गठित, आइसोमाल्टोसिस और ट्रायोसिसैसाइराइड्स को विशिष्ट ग्लाइकोसिडास की क्रिया के तहत छोटी आंत में हाइड्रोलिसिस के अधीन किया जाता है। भोजन, सुक्रोज और लैक्टोज के डिसैकेशाइड भी छोटी आंत के विशिष्ट डिसेक्राइडेट्स द्वारा हाइड्रोलाइज किए जाते हैं।

आंतों के लुमेन में, oligo- और disaccharidases की गतिविधि कम है, लेकिन अधिकांश एंजाइम उपकला कोशिकाओं की सतह से जुड़े होते हैं, जो उंगलियों पर आंतों में स्थित हैं  विला और खुद, बदले में, माइक्रोवेव के साथ लेपित, ये सभी कोशिकाएं ब्रश कट बनाती हैं, जो हाइड्रोलाइटिक एंजाइमों के संपर्क की सतह को उनके सब्सट्रेट्स के साथ बढ़ाती है।

Disaccharides में ग्लाइकोसिडा बॉन्ड विभाजन, एंजाइम (डिसैकैसिकिदास) एंजाइम परिसरों में समूहित होते हैं, जो एंटरोसाइट्स की साइटोप्लाज्मिक झिल्ली की बाहरी सतह पर स्थित होते हैं: टेकरेज-इस्माल्टिसिस, ग्लाइकोमिलास, -ग्लाइकोसाइट।

5.2.2। सहारसे-आइसोमालिसिस कॉम्प्लेक्स। इस परिसर में दो पॉलीपेप्टाइड चेन होते हैं और पॉलीपेप्टाइड के एन-टर्मिनल हिस्से में स्थित ट्रांसमेम्ब्रेन हाइड्रोफोबिक डोमेन का उपयोग करके एंटरोसाइट की सतह से जुड़ा होता है। सहाराश-आइसोमाल्टेज कॉम्प्लेक्स (पीएच.डी. 3.2.1.48 और 3.2.1.10) सुक्रोज और आइसोमाल्टोसिस में -1,2- और -1,6-ग्लाइकोसाइड विभाजित करता है।

परिसर के दोनों एंजाइम माल्टोस और माल्टोट्रोसिस (ट्राइसैक्साइड, जिसमें तीन ग्लूकोज अवशेष और स्टार्च हाइड्रोलिसिस बनाने) में -1,4-ग्लाइकोसिडा बांड भी शामिल हैं।

यद्यपि परिसर में काफी उच्च माल्टासिक गतिविधि है, 80% माल्टोस को हाइड्रोलाइटिंग, जो ओलिगो और पॉलिसाक्राइड को पचाने के दौरान गठित किया जाता है, इसकी मुख्य विशिष्टता अभी भी सुक्रोज और आइसोमाल्टोज़ का हाइड्रोलिसिस है, जो ग्लाइकोसिडिक बॉन्ड के हाइड्रोलिसिस की दर है जिसमें की गति से अधिक है माल्टोस और माल्टोट्रोसिस में संबंधों का हाइड्रोलिसिस। इस मामले में, सैक्रामेंट सब्यूनिट एकमात्र आंतों एंजाइम, हाइड्रोलाइजिंग sucrose है। परिसर को मुख्य रूप से तीखाचका में स्थानीयकृत किया जाता है, आंतों के समीपवर्ती और दूरदराज के हिस्सों में, सहारा-आइसोमाल्टाज परिसर की सामग्री महत्वहीन है।

5.2.3। ग्लाइकोमिलास कॉम्प्लेक्स। यह जटिल (पीएच.डी. 3.2.1.3 और 3.2.1.20) ओलिगोसाकराइड्स में ग्लूकोज अवशेषों के बीच हाइड्रोलिजिस -1,4-ग्लाइकोसाइड संबंध। ग्लाइकोमिलास कॉम्प्लेक्स के एमिनो एसिड अनुक्रम में सहाराश-समस्तासिक परिसर के अनुक्रम के साथ 60% होमोलॉजी है। दोनों परिसरों 31 Glycosylthydolaz परिवार के हैं। एक एक्सोग्लिकोसिडेस के रूप में, एंजाइम कम करने के अंत से कार्य करता है, माल्टोस को भी विभाजित कर सकता है, इस प्रतिक्रिया में एक माल्टेज के रूप में अभिनय कर सकता है (जबकि ग्लाइकोमिलासिस कॉम्प्लेक्स शेष 20% माल्टोस ओलिगो और पोलिसाक्राइड्स को हाइड्रोलाइज कर रहा है)। परिसर में दो उत्प्रेरक उपनिवेश शामिल हैं जिनमें सब्सट्रेट विशिष्टता में छोटे अंतर हैं। सबसे बड़ी गतिविधि जटिल छोटी आंत के निचले विभागों में प्रदर्शित होती है।

5.2.4.  - ग्लाइकोसिडा कॉम्प्लेक्स (लैक्टेज)। यह एंजाइम कॉम्प्लेक्स लैक्टोज में गैलेक्टोज और ग्लूकोज के बीच -1,4-ग्लाइकोसिडिक बॉन्ड के हाइड्रोलिसिस का अभ्यास करता है।

ग्लाइकोप्रोटीन एक ब्रश कट और असमान रूप से पतली आंत के साथ जुड़ा हुआ है। उम्र के साथ, लैक्टेज गतिविधि गिरती है: यह अधिकतम शिशुओं का है, वयस्कों में यह बच्चों में आवंटित एंजाइम गतिविधि के स्तर का 10% से भी कम है।

5.2.5। ट्रेगलाज़ा। यह एंजाइम (पीएचआरएपी 3.2.1.28) एक ग्लाइकोसिडासिड कॉम्प्लेक्स है, जो मशरूम में पाए गए ट्रेहोलोस, डिसैकराइड में मोनोमर्स के बीच हाइड्रोलाइजिंग लिंक और पहले एनेस्थेन कार्बन परमाणुओं के बीच ग्लाइकोसाइड बॉन्ड से जुड़े दो ग्लूकोसिल अवशेष शामिल हैं।

ग्लाइकोसिलाहाइड्रोलास की क्रिया के परिणामस्वरूप भोजन के कार्बोहाइड्रेट से, मोनोसाकराइड्स बनते हैं: बड़ी मात्रा में ग्लूकोज, फ्रक्टोज़, गैलेक्टोज, एक कम डिग्री के लिए  मोनोस, xylose, अरबीन, जो पतला की उपकला कोशिकाओं द्वारा अवशोषित होते हैं और इलियाक आंत और विशेष तंत्र का उपयोग करके इन कोशिकाओं की झिल्ली के माध्यम से ले जाया जाता है।

5.2.6। आंतों के उपकला कोशिकाओं की झिल्ली के माध्यम से monosaccharides का परिवहन।आंतों के श्लेष्मा की कोशिकाओं में मोनोसैक्साइड का हस्तांतरण प्रकाश प्रसार और सक्रिय परिवहन द्वारा किया जा सकता है। सक्रिय परिवहन के मामले में, एक प्रोटीन-वाहक के साथ एनए + आयन के साथ झिल्ली के माध्यम से ग्लूकोज को स्थानांतरित किया जाता है, और ये पदार्थ इस प्रोटीन (चित्र 5.12) के विभिन्न वर्गों के साथ बातचीत करते हैं। एनए + आयन एकाग्रता ढाल के अनुसार सेल में प्रवेश करता है, और एकाग्रता ढाल (माध्यमिक-सक्रिय परिवहन) के खिलाफ ग्लूकोज , इसलिए ग्रेडियेंट जितना अधिक होगा, संलग्नक एंटरोसाइट्स को स्थानांतरित किया जाता है। बाह्य कोशिकीय तरल पदार्थ में एनए + की एकाग्रता में कमी के साथ, ग्लूकोज प्रवाह घटता है। एनए + सांद्रता का ढाल सक्रिय सहानुभूति अंतर्निहित एनए +, के + -मैट की क्रिया द्वारा प्रदान किया जाता है, जो एक पंप के रूप में कार्य करता है जो आयन से + के बदले में एनए + सेल से बाहर निकलता है। इसी तरह, एंटरोसाइट्स में माध्यमिक-सक्रिय परिवहन की तंत्र गैलेक्टोज के साथ आता है।

अंजीर। 5.12। Antrocytes के लिए monosaccharides का आगमन। उपकला कोशिका झिल्ली में sglt1  सोडियम-निर्भर ग्लूकोज / गैलेक्टोज कन्वेयर; ना +, के +-बेसोलियल झिल्ली एसजीएलटी 1 कार्यप्रणाली के लिए आवश्यक सोडियम और पोटेशियम आयन सांद्रता का ढाल बनाता है। ग्लूट 5 मुख्य रूप से फ्रक्टोज सेल के अंदर झिल्ली के माध्यम से परिवहन करता है। बेसोलिक झिल्ली पर ग्लूट 2 सेल से परिवहन ग्लूकोज, गैलेक्टोज और फ्रक्टोज करता है (के अनुसार)

सक्रिय परिवहन के कारण, एंटरोसाइट्स आंतों के लुमेन में इसकी कम एकाग्रता पर ग्लूकोज को अवशोषित कर सकते हैं। उच्च ग्लूकोज एकाग्रता पर, यह विशेष वाहक प्रोटीन (कन्वेयर) का उपयोग करके प्रकाश प्रसार द्वारा कोशिकाओं में प्रवेश करता है। इसी तरह, फ्रक्टोज़ की उपकला कोशिकाओं को स्थानांतरित किया जाता है।

Monosaccharides हल्के प्रसार का उपयोग कर entrocytes से रक्त वाहिकाओं से आते हैं। एक पोर्टल नस में गांव की केशिकाओं के माध्यम से आधे ग्लूकोज को यकृत में ले जाया जाता है, आधा अन्य ऊतकों की कोशिकाओं को रक्त में वितरित किया जाता है।

5.2.7। कोशिकाओं में रक्त से परिवहन ग्लूकोज। रक्त से रक्त से ग्लूकोज का प्रवाह प्रकाश प्रसार द्वारा किया जाता है, यानी, ग्लूकोज की स्थानांतरण दर झिल्ली के दोनों किनारों पर इसकी सांद्रता के ढाल द्वारा निर्धारित की जाती है। मांसपेशियों और एडीपोज ऊतक कोशिकाओं में, प्रकाश प्रसार अग्नाशयी हार्मोन  इंसुलिन द्वारा नियंत्रित किया जाता है। इंसुलिन की अनुपस्थिति में, सेल झिल्ली में ग्लूकोज कन्वेयर नहीं होते हैं। लाल रक्त कोशिकाओं (ग्लूट 1) से प्रोटीन-वाहक (कन्वेयर) ग्लूकोज, जैसा कि अंजीर से देखा जा सकता है। 5.13, एक ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन है जिसमें 492 एमिनो एसिड अवशेष शामिल हैं और एक डोमेन संरचना है। ध्रुवीय एमिनो एसिड अवशेष झिल्ली के दोनों किनारों पर स्थित हैं, हाइड्रोफोबिक झिल्ली में स्थानीयकृत होते हैं, इसे कई बार पार करते हैं। झिल्ली के बाहर एक ग्लूकोज बाध्यकारी साइट है। ग्लूकोज को बाध्यकारी करते समय, वाहक परिवर्तन की संरचना, और मोनोसैक्साइड बाध्यकारी हिस्सा सेल के अंदर खुला हो जाता है। ग्लूकोज सेल के अंदर गुजरता है, वाहक प्रोटीन से अलग होता है।

5.2.7.1। ग्लूकोज ट्रांसपोर्टर: ग्लूट 1, 2, 3, 4, 5। सभी ऊतकों में, ग्लूकोज कन्वेयर पाए गए, जो कुछ किस्में मौजूद हैं जिन्हें उनके पहचान के क्रम में संख्या प्राप्त हुई। इसी तरह की प्राथमिक संरचना और डोमेन संगठन के पांच प्रकार के ग्लिट \u200b\u200bका वर्णन किया गया है।

ग्लूट 1, मस्तिष्क, प्लेसेंटा, गुर्दे, एक मोटी आंत, लाल रक्त कोशिकाओं में स्थानीयकृत, मस्तिष्क के लिए ग्लूकोज बाहर निकलता है।

ग्लूट 2 रक्त में उत्सर्जित अंगों से ग्लूकोज स्थानान्तरण: entrocytes, यकृत, Langercans अग्नाशयी ग्रंथि के द्वीपों के -cells में परिवहन।

ग्लूट 3 मस्तिष्क, प्लेसेंटा, गुर्दे समेत कई ऊतकों में पाया गया था, तंत्रिका ऊतक की कोशिकाओं के लिए ग्लूकोज का प्रवाह सुनिश्चित करता है।

ग्लूट 4 मांसपेशी कोशिकाओं (कंकाल और हार्दिक) और एडीपोज ऊतक में ग्लूकोज को सहन करते हैं, इंसुलिन निर्भर है।

छोटी आंत की कोशिकाओं में ग्लूट 5 का पता लगाया जाता है, इसे फ्रक्टोज़ में ले जाया जा सकता है।

सभी वाहक साइटोप्लाज्मिक के रूप में स्थित हो सकते हैं

अंजीर। 5.13। एरिथ्रोसाइट्स (ग्लूट 1) (के अनुसार) से प्रोटीन-वाहक (कन्वेयर) ग्लूकोज की संरचना

सेल vesicles और प्लाज्मा झिल्ली। इंसुलिन की अनुपस्थिति में, ग्लूट 4 केवल सेल के अंदर स्थित है। इंसुलिन के प्रभाव में, vesicles प्लाज्मा झिल्ली में स्थानांतरित कर दिए जाते हैं, इसके साथ विलय करते हैं और ग्लूट 4 झिल्ली में एम्बेडेड होता है, उसके बाद कन्वेयर सेल में एक हल्का ग्लूकोज प्रसार होता है। रक्त में इंसुलिन की एकाग्रता को कम करने के बाद, कन्वेयर फिर से कोशिकाओं में साइटप्लाज्म और ग्लूकोज परिवहन में लौट आए हैं।

ग्लूकोज कन्वेयर के काम में, विभिन्न उल्लंघनों का खुलासा किया गया। प्रोटीन-वाहक के वंशानुगत दोष में, इंसुलिन-निर्भर मधुमेह विकासशील हो रहा है। प्रोटीन दोषों के अलावा, अन्य विकार भी हैं: 1) झिल्ली के कन्वेयर के आंदोलन पर इंसुलिन सिग्नल के संचरण के लिए दोष, 2) कन्वेयर के आंदोलन के लिए एक दोष, 3) समावेशन के लिए दोष झिल्ली में प्रोटीन की, 4) झिल्ली से व्यवधान का व्यवधान।

5.2.8। इंसुलिनयह यौगिक लैंजरहान्स अग्नाशयी ग्रंथि के द्वीपों की -कोशिकाओं द्वारा गुप्त एक हार्मोन है। इंसुलिन एक पॉलीपेप्टाइड है जिसमें दो पॉलीपेप्टाइड चेन होते हैं: इसमें 21 एमिनो एसिड अवशेष (चेन ए), एक और  30 एमिनो एसिड अवशेष (चेन बी) शामिल हैं। चेन को दो डाइसल्फाइड बॉन्ड द्वारा इंटरकनेक्ट किया जाता है: A7B7, A20V19। ए-चेन के अंदर छठे और ग्यारहवें अवशेषों के बीच एक इंट्रामोल्यूलर डाइसल्फाइड कनेक्शन है। हार्मोन दो अनुरूपताओं में मौजूद हो सकता है: टी और आर (चित्र 5.14)।

अंजीर। 5.14। मोनोमर फॉर्म इंसुलिन की स्थानिक संरचना: लेकिन अ सुअर इंसुलिन, टी-अनुरूपता, बी  इंसुलिन मैन, आर-अनुरूपता (ए-चेन को चित्रित किया गया है लाल रंग, बी-चेन  पीला) (के अनुसार)

हार्मोन एक मोनोमर, डिमर और हेक्सामेरा के रूप में मौजूद हो सकता है। हेक्सामरीन में, इंसुलिन जस्ता आयन द्वारा समन्वय बांड बना रहा है जो सभी छह सब्यूनिट्स (अंजीर 5.15) के 10 बी-चेन के साथ समन्वय बांड बनाते हैं।

स्तनधारी इंसुलिन्स में एक व्यक्ति इंसुलिन के साथ प्राथमिक संरचना पर एक बड़ा होमोलॉजी है: इसलिए, सूअरों के इंसुलिन में, बी-चेन के कार्बोक्सिल एंड के बजाय केवल एक प्रतिस्थापन  बी-चेन के कार्बोइल एंड के बजाय एलन, बैल इंसुलिन तीन अन्य एमिनो एसिड में खड़ा होता है व्यक्ति के इंसुलिन की तुलना में अवशेष। अक्सर, प्रतिस्थापन 8, 9 और 10 श्रृंखलाओं की स्थिति में पाए जाते हैं, लेकिन उनके पास हार्मोन की जैविक गतिविधि पर महत्वपूर्ण प्रभाव नहीं पड़ता है।

डाइसल्फाइड बॉन्ड की स्थिति में एमिनो एसिड अवशेषों को प्रतिस्थापित करना, सी-और सी-चेन के एन-टर्मिनल क्षेत्रों में हाइड्रोफोबिक अवशेष और सी-चेन के सी-टर्मिनल सेक्शन में बहुत दुर्लभ हैं, जो इनके महत्व को इंगित करता है इंसुलिन जैविक गतिविधि के प्रकटीकरण में क्षेत्र। हार्मोन के सक्रिय केंद्र के गठन में, PHE24 और PHE25 बी-चेन और सी- और एन-एंड के अवशेष ए-चेन के अवशेषों को लिया जाता है।

अंजीर। 5.15। इंसुलिन हेक्सामेरा (आर 6) की स्थानिक संरचना (के अनुसार)

5.2.8.1। इंसुलिन जैव संश्लेषण।इंसुलिन को पूर्ववर्ती  पूर्व-सिंथेसुलिन के रूप में संश्लेषित किया जाता है  पूर्व-सिंथेसुलिन जिसमें 110 एमिनो एसिड अवशेष हैं, एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम की खुरदरापन में polyribosomes पर। बायोसिंथेसिस एक सिग्नल पेप्टाइड के गठन के साथ शुरू होता है, जो एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम के लुमेन में प्रवेश करता है और बढ़ती पॉलीपेप्टाइड के आंदोलन को भेजता है। संश्लेषण के अंत में, 24 एमिनो एसिड अवशेषों की लंबाई में सिग्नल पेप्टाइड प्रीप्रिंसुलिन से प्रोजुलिन बनाने के लिए तैयार किया गया है, जिसमें 86 एमिनो एसिड अवशेष शामिल हैं और गोल्गी तंत्र में स्थानांतरित किया जाता है, जहां टैंकों में और परिपक्वता होती है इंसुलिन Prosinulin की स्थानिक संरचना चित्र में प्रस्तुत की जाती है। 5.16।

पीसी 2 और पीसी 1/3 के सीरिन एंडोपेप्टिडे की कार्रवाई के तहत लंबी अवधि की परिपक्वता की प्रक्रिया में, ARG64 और LYS65 के बीच पेप्टाइड बॉन्ड cleaved है, फिर एक सी के एक क्लेवाज के साथ arg31 और arg32 द्वारा गठित पेप्टाइड बॉन्ड का हाइड्रोलिसिस -पेप्टाइड जिसमें 31 एमिनो एसिड अवशेष शामिल हैं। 51 एमिनो एसिड अवशेषों में इंसुलिन में प्रोसेलिन का रूपांतरण ए-चेन के एन-एंड के एन-एंड और कार्बोपीपेप्टिडेज़ ई की कार्रवाई के तहत बी-चेन के सी-टर्मिनस के हाइड्रोलिसिस के साथ समाप्त होता है, जो विशिष्टता प्रदर्शित करता है कारबॉक्सपेप्टिडेस के समान, यानी हाइड्रोलाइज पेप्टाइड संबंध, इमीनो समूह जो मुख्य एमिनो एसिड (चित्र 5.17 और 5.18) से संबंधित है।

अंजीर। 5.16। प्रोटीलोलिसिस में योगदान देने के अनुरूप प्रोजेनुलिन की अनुमानित स्थानिक संरचना। लाल गेंदों को एमिनो एसिड अवशेषों (ARG64 और LYS65; arg31 और arg32) अलग किया जाता है, जिसके बीच पेप्टाइड बांड जो प्रो-इंसुलिन प्रसंस्करण के परिणामस्वरूप हाइड्रोलिसिस के अधीन होते हैं (के अनुसार)

इक्विमोलर मात्रा में इंसुलिन और सी-पेप्टाइड गुप्त ग्रेन्युल प्रवेश करते हैं, जहां इंसुलिन, जस्ता आयन, फॉर्म डिमर्स और हेक्सामेरेस के साथ बातचीत करते हैं। गुप्त ग्रेन्युल, प्लाज्मा झिल्ली के साथ विलय, exocytosis के परिणामस्वरूप बाह्य कोशिकीय तरल पदार्थ में इंसुलिन और सी-पेप्टाइड secrete। रक्त प्लाज्मा में सेमिकुलिन अर्धचालक समय 3-10 मिनट है, सी-पेप्टाइड लगभग 30 मिनट है। इंसुलिन एंजाइम इंसुलिनेज के तहत क्षय के अधीन है, यह प्रक्रिया यकृत और गुर्दे में आती है।

5.2.8.2। संश्लेषण और इंसुलिन के स्राव का विनियमन। इंसुलिन स्राव का मुख्य नियामक ग्लूकोज है, जो प्रमुख ऊर्जा वाहक के आदान-प्रदान में शामिल इंसुलिन जीन और प्रोटीन जीन की अभिव्यक्ति को नियंत्रित करता है। ग्लूकोज सीधे ट्रांसक्रिप्शन कारकों से जुड़ा जा सकता है - यह जीन की अभिव्यक्ति दर पर प्रत्यक्ष प्रभाव प्रकट करता है। इंसुलिन और ग्लूकागन के स्राव पर एक माध्यमिक प्रभाव संभव है, जब गुप्त ग्रैन्यूल से इंसुलिन की रिहाई एमआरएनए इंसुलिन के प्रतिलेखन को सक्रिय करती है। लेकिन इंसुलिन का स्राव आयनों सीए 2+ की एकाग्रता पर निर्भर करता है और ग्लूकोज की उच्च सांद्रता के साथ भी उनकी कमी के साथ घटता है, जो इंसुलिन संश्लेषण को सक्रिय करता है। इसके अलावा, यह  2-रिसेप्टर्स के साथ बाध्य करते समय एड्रेनालाईन द्वारा अवरुद्ध है। इंसुलिन स्राव उत्तेजक हार्मोन विकास, कोर्टिसोल, एस्ट्रोजेन, गैस्ट्रोइंटेस्टाइनल हार्मोन हार्मोन (गुप्त, cholecystokinin, गैस्ट्रिक अवरोधक पेप्टाइड) हैं।

अंजीर। 5.17। Preproinsulin की संश्लेषण और प्रसंस्करण (के अनुसार)

रक्त ग्लूकोज एकाग्रता में वृद्धि के जवाब में लैंगरहेंस आइलेट्स के इंसुलिन --कोशिकाओं का स्राव निम्नानुसार लागू किया गया है:

अंजीर। 5.18। पीआरजी 64 और LYS65 के बीच पेप्टाइड बॉन्ड के हाइड्रोलिसिस द्वारा इंसुलिन में प्रसंस्करण प्रसंस्करण, पीसी 2 के सीरिन एंडोपेप्टिडेज द्वारा उत्प्रेरित, और arg31 और arg32 के बीच पेप्टाइड संचार को विभाजित करना, सेरिनो एंडोपेप्टिडेस पीसी 1/3 की कार्रवाई के तहत, परिवर्तन आर्जिनिन अवशेषों के क्लीवेज के साथ समाप्त होता है ए-चेन का एन-एंड और कार्बोक्साइपेप्टिडेज़ ई (आर्जिनिन अवशेषों की दरार (मंडलियों में चित्रित किया गया है) की कार्रवाई के तहत आर्जिनिन बी-चेन के अंत। प्रसंस्करण के परिणामस्वरूप, इंसुलिन को छोड़कर, एक सी-पेप्टाइड बनता है (के अनुसार)

1) ग्लूकोज को -cells प्रोटीन-वाहक ग्लूट 2 में ले जाया जाता है;

2) ग्लाइकोलाइज ग्लूकोज सेल के अधीन है और एक एपीआर बनाने के लिए श्वसन चक्र में अधिक ऑक्सीकरण किया जाता है; एटीपी संश्लेषण की तीव्रता रक्त ग्लूकोज स्तर पर निर्भर करती है;

3) एटीपी की कार्रवाई के तहत, आयनिक पोटेशियम चैनल और झिल्ली के विरूपण बंद हैं;

4) झिल्ली विरूपण संभावित-निर्भर कैल्शियम चैनलों की खोज और सेल में कैल्शियम के इनपुट की खोज का कारण बनता है;

5) सेल में कैल्शियम के स्तर में वृद्धि फॉस्फोलिपेस सी को सक्रिय करती है, झिल्ली फॉस्फोलिपिड में से एक को विभाजित करती है  फॉस्फेटिडिलोसिटोल -4,5-डिफॉस्फेट  इनोसिटोल -1,4,5-त्रिफासोस्फेट और डायसाइल-ग्लिसरॉल पर;

6) inositatriphosphate, एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम के रिसेप्टर प्रोटीन को बाध्यकारी, संबंधित इंट्रासेल्यूलर कैल्शियम की एकाग्रता में तेज वृद्धि का कारण बनता है, जिससे गुप्त ग्रेन्युल में संग्रहीत पूर्व-संश्लेषित इंसुलिन की रिहाई की ओर जाता है।

5.2.8.3। इंसुलिन एक्शन तंत्र। मांसपेशियों और वसा कोशिकाओं पर इंसुलिन का मुख्य प्रभाव कोशिका झिल्ली के माध्यम से ग्लूकोज परिवहन को बढ़ाने के लिए है। इंसुलिन उत्तेजना 20-40 बार सेल के अंदर ग्लूकोज की प्रवाह दर में वृद्धि की ओर जाता है। इंसुलिन द्वारा उत्तेजित होने पर, ग्लूकोज परिवहन प्रोटीन की सामग्री 5-10 गुना की वृद्धि प्लाज्मा झिल्ली में मनाई गई थी, साथ ही इंट्रासेल्यूलर पूल में अपनी सामग्री का 50-60% कम हो गया था। एपीआर के रूप में ऊर्जा की मात्रा के अनुसार आवश्यक मुख्य रूप से इंसुलिन रिसेप्टर को सक्रिय करने के लिए आवश्यक है, न कि प्रोटीन कन्वेयर के फॉस्फोरिलेशन के लिए। ग्लूकोज परिवहन उत्तेजना 20-30 गुना ऊर्जा खपत बढ़ जाती है, जबकि, ग्लूकोज कन्वेयर को स्थानांतरित करने के लिए केवल मामूली राशि की आवश्यकता होती है। सेल झिल्ली के ग्लूकोज कन्वेयर का ट्रांसलेक्शन रिसेप्टर के साथ इंसुलिन की बातचीत के कुछ मिनटों के भीतर देखा जाता है, और प्रोटीन-कन्वेयर साइकलिंग प्रक्रिया को तेज करने या बनाए रखने के लिए, इंसुलिन प्रभाव को और उत्तेजित करना आवश्यक है।

इन्सुलिन कोशिकाओं पर इसकी कार्रवाई, अन्य हार्मोन की तरह, उपयुक्त रिसेप्टर प्रोटीन के माध्यम से की जाती है। इंसुलिन रिसेप्टर सेल झिल्ली का एक जटिल अभिन्न कोशिका है जिसमें दो  सब्यूनिट्स (130 केडीए) और दो सब्यूनिट्स (9 5 केडीए) शामिल हैं; पहला सेल के बाहर पूरी तरह से स्थित है, इसकी सतह पर, दूसरा प्लाज्मा झिल्ली में प्रवेश करता है।

इंसुलिन रिसेप्टर एक टेट्रैमर है जिसमें दो बाह्य कोशिकीय  सब्यूनिट्स शामिल हैं जिसमें हार्मोन के साथ बातचीत की जाती है और सिस्टीन 524 और एक सीवाईएस 682 ट्रिपलेट, सीवाईएस 683, सीवाईएस 683, दोनों  सब्यूनिट्स के सीवाईएस 685 के साथ जुड़ा हुआ है (चित्र 5.1 9 देखें) लेकिन अ), और दो ट्रांसमेम्ब्रेन -subnts जो CYS647 () और CYS872 के बीच disulfide पुल से जुड़े Tyrosine Kinase गतिविधि दिखाते हैं। आणविक वजन के साथ polypeptide श्रृंखला -subunit 135 केडीए में 719 अमीनो शामिल हैं

अंजीर। 5.19। इंसुलिन रिसेप्टर डिमर की संरचना: लेकिन अ  मॉड्यूलर इंसुलिन रिसेप्टर संरचना। शीर्ष पर - डाइसल्फाइड पुलों के साथ जुड़े सब्यूनिट्स सीवाईएस 524, सीवाईएस 683685 और छह डोमेन से युक्त: दो ल्यूसीन युक्त दोहराए गए एल 1 और एल 2, सिस्टीन समृद्ध सीआर और तीन फाइब्रोनेक्टाइन डोमेन टाइप III एफएन ओ, एफएन 1, आईडी (परिनियोजन डोमेन )। नीचे की ओर - सब्यूनिट डिसफाइड ब्रिज सीवाईएस 647CYS872 से जुड़े सब्यूनिट्स और सात डोमेन शामिल हैं: तीन फाइब्रोनेक्टाइन डोमेन आईडी, एफएन 1 और एफएन 2, ट्रांसमेम्ब्रेन डोमेन टीएम, जेएम डोमेन झिल्ली के नजदीक, टायरोसिन किनेज डोमेन टीके, सी-टर्मिनल सेंट; बी  रिसेप्टर का स्थानिक स्थान, एक डिमर रंग में चित्रित किया गया है, दूसरा सफेद है, एक  सक्रिय लूप, हार्मोन के बाध्यकारी के स्थान के विपरीत, एक्स (लाल)  सी-टर्मिनल भाग सब्यूनिट, एक्स ( काला)  एन-टर्मिनल भाग -सब्यूनिट, पीले रंग की गेंदों 1,2,3  प्रावधानों में सिस्टीन के अवशेषों के बीच डिफुलफाइड बांड 524, 683-685, 647-872 (के अनुसार)

एसिड अवशेष और इसमें छह डोमेन होते हैं: डोमेन एल 1 और एल 2, सिस्टीन समृद्ध सीआर क्षेत्र के दो ल्यूसीन पुनरावृत्ति, जहां इंसुलिन बाध्यकारी केंद्र स्थानीयकृत होता है, और प्रकार III एफएन ओ, एफएन 1, आईएनएस (परिनियोजन डोमेन) के तीन फाइब्रोनेक्टाइन डोमेन ( चावल देखें। 5.18)। सब्यूनिट में 620 एमिनो एसिड अवशेष शामिल हैं, इसमें 95 केडीए का आणविक भार है और इसमें सात डोमेन होते हैं: तीन फाइब्रोनेक्टिक डोमेन आईडी, एफएन 1 और एफएन 2, एक ट्रांसमेम्ब्रेन डोमेन टीएम, जेएम डोमेन की झिल्ली के नजदीक, टायरोसिन किन्नास टीके, सी टर्मिनल। दो इंसुलिन बाध्यकारी स्थान रिसेप्टर पर पाए गए: एक उच्च संबंध के साथ, एक और  कम। सेल में हार्मोन सिग्नल के लिए, उच्च संबंध के केंद्र के साथ इंसुलिन की बाध्यकारी आवश्यक है। यह केंद्र एल 1, एल 2 और सीआर डोमेन के एक -subunit और फाइब्रोनेक्टाइन डोमेन के दूसरे के फाइब्रोनेक्टाइन डोमेन से बाध्यकारी कर दिया गया है, जबकि उपनिवेशों का स्थान एक दूसरे के विपरीत है, जैसा कि चित्र में दिखाया गया है। 5.19, से।

सब्यूनिट रिसेप्टर के उच्च संबंध के केंद्र के साथ इंसुलिन इंटरैक्शन की अनुपस्थिति में, प्रलोभन (सीएएम) सब्यूनिट (सीएएम), जो सीआर डोमेन का हिस्सा है, जो सक्रिय लूप (ए-लूप) के संपर्क को रोकता है फॉस्फोरिलेशन साइट्स के साथ एक -subunit के Tyrosine Kinase डोमेन किसी अन्य उप-इकाई (चित्र 5.20, बी)। जब इंसुलिन रिसेप्टर के उच्च संबंध के केंद्र के साथ इंसुलिन को बाध्यकारी करते हैं, तो रिसेप्टर परिवर्तनों की संरचना, प्रलोभन अब  और  उपनिवेशों के तालमेल के साथ हस्तक्षेप करता है, डोमेन के डोमेन के लूप को सक्रिय करने के लिए टायरोसिन फॉस्फोरिलेशन साइटों के साथ बातचीत करता है विपरीत टीके डोमेन, सात टायरोसिन अवशेषों के लिए  सब्यूनिट्स का ट्रांसफॉस्फोरिलेशन है: वाई 1158, वाई 1162, वाई 1163 सक्रिय लूप (यह एक किनेस नियामक डोमेन है), वाई 1328, वाई 1334 एसटी डोमेन, वाई 9 65, वाई 9 72 जेएम डोमेन (चित्र 5.20, लेकिन अ), जो रिसेप्टर की टायरोसिन किनेज गतिविधि में वृद्धि की ओर जाता है। 1030 टीसी की स्थिति में एक लिसिन अवशेष है, जो उत्प्रेरक सक्रिय केंद्र - एक आर-बाध्यकारी केंद्र का हिस्सा है। सामाजिक चार्ज उत्परिवर्तनिस द्वारा कई अन्य एमिनो एसिड पर इस लाइसाइन के प्रतिस्थापन इंसुलिन रिसेप्टर की टायरोसिन किनेज गतिविधि को नष्ट कर देता है, लेकिन इंसुलिन बाध्यकारी का उल्लंघन नहीं करता है। हालांकि, इस तरह के एक रिसेप्टर को इंसुलिन के अतिरिक्त सेलुलर चयापचय और प्रसार पर कोई कार्रवाई नहीं करता है। इसके विपरीत, सेरिन थ्रेओनिन के कुछ अवशेषों का फॉस्फोरिलेशन, इंसुलिन एफ़िनिटी को कम करता है और टायरोसिन किनेज गतिविधि को कम करता है।

कई इंसुलिन रिसेप्टर सबस्ट्रेट्स ज्ञात हैं: आईआरएस -1 (इंसुलिन रिसेप्टर सब्सट्रेट), आईआरएस -2, स्टेट फैमिली प्रोटीन (सिग्नल ट्रांसड्यूसर और ट्रांसक्रिप्शन के एक्टिवेटर - ट्रांसक्रिप्शन पोर्टर्स और ट्रांसक्रिप्शन एक्टिवेटर को हमारे द्वारा भाग में विस्तार से माना जाता है "सुरक्षात्मक की जैव रासायनिक मूल बातें प्रतिक्रियाएं ")।

आईआरएस -1 एक साइटोप्लाज्मिक प्रोटीन है, जो इंसुलिन की उत्तेजना के तुरंत बाद रिसेप्टर के एसएच 2 डोमेन और फॉस्फोरिलेटेड टायरोसिन किनेज के साथ फॉस्फोरिलेटेड टायरोसिन टीके इंसुलिन रिसेप्टर के साथ बाध्यकारी है। सब्सट्रेट के फॉस्फोरिलेशन की डिग्री पर इंसुलिन के सेल प्रतिक्रिया में वृद्धि या कमी, कोशिकाओं में परिवर्तनों के आयाम और हार्मोन की संवेदनशीलता पर निर्भर करता है। आईआरएस -1 जीन को नुकसान इंसुलिन निर्भर मधुमेह का कारण बन सकता है। आईआरएस -1 पेप्टाइड श्रृंखला में लगभग 1,200 एमिनो एसिड अवशेष हैं, टायरज़िन के लिए 2022 संभावित फॉस्फोरिलेशन सेंटर और सीरिन-थ्रेओनिन के लिए फॉस्फोरिलेशन के लगभग 40 केंद्र हैं।

अंजीर। 5.20। इंसुलिन रिसेप्टर के साथ इंसुलिन बाध्यकारी करते समय संरचनात्मक परिवर्तनों की सरलीकृत योजना: लेकिन अ  उच्च संबंध के केंद्र में हार्मोन के बाध्यकारी के परिणामस्वरूप रिसेप्टर के अनुरूपता में बदलाव प्रलोभन के विस्थापन की ओर जाता है, जो टीके डोमेन के उपनिवेशों और ट्रांसफॉस्फोरिलेशन के करीब लाता है; बी प्रकोप (एसएएम) के इंसुलिन रिसेप्टर पर उच्च संबंध को बाध्य करने के केंद्र के साथ इंसुलिन इंटरैक्शन की अनुपस्थिति में  और  उपनिवेशों और टीके डोमेन के ट्रांसफॉस्फोरिलेशन के दृष्टिकोण को रोकता है। ए-लूप  सक्रिय करना लूप टीके डोमेन, एक सर्कल में संख्या 1 और 2  उपनिवेशों के बीच डिफुल्फाइड बॉन्ड, टीके  टायरोसिन किनेज डोमेन, सी  उत्प्रेरक केंद्र टीके, सेट 1 और सेट 2  एमिनो एसिड अनुक्रम  सब्यूनिट्स के रूप में सेट करें जो उच्च संबंध बनाते हैं रिसेप्टर के लिए इंसुलिन (चुनौतीपूर्ण)

कई टायरोसिन अवशेषों में आईआरएस -1 का फॉस्फोरिलेशन इसे एसएच 2-डोमेन युक्त प्रोटीन से कनेक्ट करने की क्षमता देता है: एसआईपी टायरोसिन फॉस्फेटेज, एफ -3-किनेज (फॉस्फेटिडिलोसिटोल -3-किनेस) के पी 85 सब्यूनिट, जीआरबी 2 एडाप्टर प्रोटीन, एसएच-पीटीपी 2 प्रोटिंथिर फॉस्फेटेज, फॉस्फोलिपेज के साथ, अंतराल (छोटे जीटीपी-बाध्यकारी प्रोटीन के एक्टिवेटर)। समान प्रोटीन के साथ आईआरएस -1 की बातचीत के परिणामस्वरूप, कई डाउनवर्ड सिग्नल उत्पन्न होते हैं।

अंजीर। 5.21। इंसुलिन की क्रिया के तहत प्लाज्मा झिल्ली में साइटप्लाज्म से मांसपेशियों और वसा कोशिकाओं में ग्लूकोज प्रोटीन-कैरियर ग्लूकोज 4 का अनुवाद। एक रिसेप्टर के साथ इंसुलिन की बातचीत इंसुलिन रिसेप्टर सब्सट्रेट (आईआरएस), बाध्यकारी एफ -3-किनेज (एफआई 3 के) के फॉस्फोरिलेशन की ओर जाता है, फॉस्फाइटैथीडालिनोसिटोल -3,4,5-त्रिफॉस्फेट (पीटीडिन्स (3,4,5) के फॉस्फोलाइपिड संश्लेषण उत्प्रेरित करता है ) पी 3)। बाद में कनेक्शन प्लेक्सस डोमेन (पीएच) को जोड़ता है, पीडीके 1, पीडीके 2 और आरकेवी प्रोटीन किनेज सेल झिल्ली को जोड़ता है। पीडीके 1 फॉस्फोरिलेट्स आरकेवी थ्रोन 308 के अनुसार, इसे सक्रिय करता है। फॉस्फोरिलेटेड आरकेवी एसोसिएट्स के साथ ग्लूट 4 युक्त वेसिकल्स के साथ, जिससे उन्हें प्लाज्मा झिल्ली में स्थानांतरित कर दिया जाता है, जिससे मांसपेशियों और वसा कोशिकाओं के अंदर ग्लूकोज परिवहन में वृद्धि हुई है (के अनुसार)

फॉस्फोरिलेटेड फॉस्फोरिलेटेड आईआरएस -1 फॉस्फोलिपेज सेल झिल्ली फॉस्फेटिडिलोसिटोल -4,5-डिफॉस्फेट के हाइड्रोलिज़िंग फॉस्फोलाइपिड के साथ दो माध्यमिक संदेशवाहकों के गठन के साथ: इनोसिटोल -3,4,5-त्रिफास्फॉस्फेट और डायसिलग्लिसरीन। Inositol-3,4,5-Trifoster, एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम के आयन चैनलों पर अभिनय, इसे से कैल्शियम जारी करता है। Dacylglycerin Calmodulin और Proteinkinase पर कार्य करता है, जो फॉस्फोरिलेट्स विभिन्न सब्सट्रेट्स, सेलुलर सिस्टम की गतिविधि में बदलाव के लिए अग्रणी है।

फॉस्फोरिलेटेड आईआरएस -1 एफ -3-किनेज उत्प्रेरित फॉस्फोरिलेशन फॉस्फेटिडिलोसिटोल, फॉस्फेटिडिलोसिटोल -4-फॉस्फेट फॉस्फेटिडिलोसिटोल -4-फॉस्फेट, और फॉस्फेटिडिलोसिटोल -4-फॉस्फेट, और फॉस्फेटिडिलोसिटोल -4-फॉस्फेट, स्थिति 3 के अनुसार, फॉस्फेटिडिलोसिटोल -3-फॉस्फेट, फॉस्फेटिडिलोसिटोल के अनुसार- 3,4-डिफॉस्फेट और फॉस्फेटिडिलोसिटोल -3,4,5-ट्राइफॉस्फेट।

एफ -3-किनेज़ एक हेटरोडाइमर है जिसमें नियामक (पी 85) और उत्प्रेरक (पी 110) सब्यूनिट होता है। नियामक सब्यूनेट में दो एसएच 2 डोमेन और एसएच 3 डोमेन हैं, इसलिए उच्च संबंध के साथ एफ -3 किनेज आईआरएस -1 में शामिल हो जाता है। डेरिवेटिव्स झिल्ली में गठित, स्थिति 3 के अनुसार, तथाकथित प्लेक्सीलाइट (पीएच) डोमेन (डोमेन फॉस्फेटिडिलोसिटोल -3-फॉस्फेट के लिए उच्च संबंध प्रदर्शित करने वाले प्रोटीन को बाध्य करता है): पीडीके 1 प्रोटीइनसिनेज (फॉस्फेटिडिनोसिटिड-निर्भर किनेज), प्रोटीसिनेज (आरकेवी) )।

प्रोटींकिंक इन (आरकेवी) में तीन डोमेन होते हैं: एन-टर्मिनल प्लेक्सस, सेंट्रल उत्प्रेरक और सी-टर्मिनल नियामक। आरकेवी को सक्रिय करने के लिए प्लेक्सस डोमेन आवश्यक है। सेल झिल्ली के पास एक प्लेक्सस डोमेन की मदद से संपर्क करके, आरकेवी को पीडीके 1 प्रोटीइनसिनेज के साथ करीब लाया जाता है, जो

आपका प्लेक्सस डोमेन सेल झिल्ली के पास भी स्थानीयकृत किया जाता है। पीडीके 1 फॉस्फोरिलेट्स आरकेवी के THR308 Kinase डोमेन, जो आरकेवी के सक्रियण की ओर जाता है। सक्रिय आरकेवी फॉस्फोरिलेट्स Kinase 3 Glycogenesinates (SER9 की स्थिति के अनुसार), जिससे एंजाइम निष्क्रियता और इस प्रकार ग्लाइकोजन संश्लेषण की प्रक्रिया होती है। फॉस्फोरिलेशन को एफ -3-फॉस्फेट -5-किनेज, vesicles पर अभिनय करने के लिए भी किया जाता है, जिसमें ग्लूट वाहक 4 एडीपोसाइट्स के सिटोप्लाज्म में संग्रहीत होते हैं, जिससे ग्लूकोज कन्वेयर को सेल झिल्ली में ले जाया जाता है, इसमें एम्बेडिंग और ग्लूकोज के ट्रांसमेम्ब्रेन स्थानांतरण को स्थानांतरित किया जाता है मांसपेशी और वसा कोशिकाएं (चित्र 5.21)।

इंसुलिन न केवल ग्लूकोज प्रोटीन-वाहक का उपयोग करके ग्लूकोज के प्रवाह के प्रवाह को प्रभावित करता है 4. यह प्रोटीन के संश्लेषण में ग्लूकोज, वसा, एमिनो एसिड, आयनों के विनियमन में भाग लेता है, प्रतिकृति और प्रतिलेखन प्रक्रियाओं पर असर पड़ता है।

सेल में ग्लूकोज के चयापचय पर प्रभाव इस प्रक्रिया में शामिल एंजाइमों की गतिविधि को बढ़ाकर ग्लाइकोलिसिस प्रक्रिया को उत्तेजित करके किया जाता है: ग्लूकोकार्स, फॉस्फोफ्रक्चर, पिरुवात्किन, हेक्सोकिनास। एडेनिलेट चक्रवात कैस्केड द्वारा इंसुलिन फॉस्फेटेस, डीफॉस्फोरिलेटिंग ग्लाइकोजनेसिस को सक्रिय करता है, जो ग्लाइकोजन संश्लेषण (छवि 5.22) की सक्रियता की ओर जाता है और इसके क्षय की प्रक्रिया को रोकता है। फॉस्फोनोपुरुवाटकर्सिकिनेज को अवरुद्ध करना, इंसुलिन ग्लुकेजेनिस प्रक्रिया को ब्रेक करता है।

अंजीर। 5.22। ग्लाइकोजन संश्लेषण योजना

यकृत और एडीपोज ऊतक में इंसुलिन की कार्रवाई के तहत, वसा का संश्लेषण एंजाइमों को सक्रिय करके उत्तेजित किया जाता है: एसिटिल्सा-कार्बोक्साइलेज, लिपोप्रोटीनलीपज। साथ ही, वसा का विघटन अवरोधित होता है, क्योंकि इन्सुलिन द्वारा सक्रिय फॉस्फेटेज, हार्मोन-संवेदनशील ट्रायकिलग्लिसरोलिपेस को डीफॉस्फोरिलेटिंग, इस एंजाइम को रोकता है और रक्त में फैटी एसिड की एकाग्रता घट जाती है।

यकृत में, एडीपोज ऊतक, कंकाल की मांसपेशियों में, इंसुलिन का दिल एक सौ जीन से अधिक प्रतिलेखन की गति को प्रभावित करता है।

5.2.9। ग्लूकागनपैनक्रिया के लैंगर्सियन द्वीपों की --कोशिकाओं की रक्त ग्लूकोज एकाग्रता में कमी के जवाब में अग्न्याशय के "हंप हंप"  ग्लूकागन का उत्पादन करता है, जो आणविक भार 3 485 दा का एक पॉलीपेप्टाइड है, जिसमें 2 9 एमिनो एसिड अवशेष शामिल हैं।

ग्लूकागन कार्रवाई इंसुलिन प्रभाव के विपरीत है। इंसुलिन ऊर्जा उत्तेजक को बढ़ावा देता है, ग्लाइकोजनोसिस, लिपोजेनेसिस और प्रोटीन संश्लेषण, और ग्लूकागन को उत्तेजित करता है, जो ग्लाइकोजनोलिसिस और लिपोलिसिस को उत्तेजित करता है, संभावित ऊर्जा स्रोतों के त्वरित आंदोलन का कारण बनता है।

अंजीर। 5.23। व्यक्ति के प्रोगलॉगन की संरचना और प्रोगुसागोन के पेप्टाइड्स डेरिवेटिव्स में प्रोगुसैगन की एक ऊतक-विशिष्ट प्रसंस्करण की संरचना: ग्लूकागन और एमपीजीएफ (महापौर प्रोगलुकागन खंड) प्रोगलुकैगन के पैनक्रिया में गठित होते हैं; न्यूरोएन्डोक्राइन आंतों में और केंद्रीय तंत्रिका तंत्र, ग्लाइथेनिन, ऑक्सीलाइनोडोडुलुलिन, जीएलपी -1 (प्रिसड्यूकैगन से प्राप्त पेप्टाइड) के कुछ विभाग उत्पन्न होते हैं, जीएलपी -2, दो इंटरमीडिएट पेप्टाइड (हस्तक्षेप पेप्टाइड  आईपी), जीआरपीपी  ग्लिसेंटिन से संबंधित अग्नाशयी पॉलीपेप्टाइड (अग्नाशयी ग्रंथि से पॉलीपेप्टाइड - ग्लाउटेंटिन का व्युत्पन्न) (शर्म)

हार्मोन को पैनक्रिया के लैंग्सन्स के द्वीपों के -कोशिकाओं द्वारा संश्लेषित किया जाता है, साथ ही साथ न्यूरोएन्डोक्राइन आंतों की कोशिकाओं और केंद्रीय तंत्रिका तंत्र में पूर्ववर्ती अग्रदूत  के रूप में precedustoagon (9 000 दा के आणविक भार) के रूप में 180 है एमिनो एसिड अवशेष और कनवर्टर 2 का उपयोग करके प्रसंस्करण से गुजर रहा है और कई पेप्टाइड्स बना रहा है। उनमें से विभिन्न लंबाई, उनके बीच ग्लूकागन और दो ग्लूकागन-जैसे पेप्टाइड (पेप्टाइड जैसे ग्लूकागन  जीएलपी -1, जीएलपी -2, ग्लोटीन) (चित्र 5.23)। ग्लूकागन के 27 एमिनो एसिड अवशेषों में से 14 गैस्ट्रोइंटेस्टाइनल ट्रैक्ट  सेलेन्टिन के एक और हार्मोन के अणु के समान हैं।

कोशिकाओं के रिसेप्टर्स के साथ ग्लूकागन को बांधने के लिए, एन-टर्मिनस से 1-27 के अनुक्रम की अखंडता आवश्यक है। हार्मोन प्रभावों के प्रकटीकरण में एक महत्वपूर्ण भूमिका एन-टर्मिनस पर स्थित हिस्टिडाइन के अवशेषों द्वारा खेला जाता है, और रिसेप्टर्स को बाध्यकारी में  खंड 20-27।

रक्त प्लाज्मा में, ग्लूकागन किसी भी परिवहन प्रोटीन से बंधे नहीं होता है, अर्धचालक समय 5 मिनट के बराबर होता है, यह यकृत में प्रोटीसेस द्वारा नष्ट हो जाता है, जबकि अपघटन एसईआर 2 और जीएलएन 3 के बीच संचार के विभाजन से शुरू होता है और डीपेप्टाइड को हटा देता है एन-एंड।

ग्लूकागन स्राव ग्लूकोज द्वारा दबा दिया जाता है, लेकिन प्रोटीन भोजन उत्तेजित होता है। जीएलपी -1 ग्लूकागन स्राव को रोकता है और इंसुलिन स्राव को उत्तेजित करता है।

ग्लूकागन में केवल एक कार्रवाई होती है जो केवल हेपेटोसाइट्स और वसा कोशिकाओं पर प्लाज्मा झिल्ली में रिसेप्टर्स होती है। हेपेटोसाइट्स में, प्लाज्मा झिल्ली पर रिसेप्टर्स को बाध्यकारी, जी-प्रोटीन द्वारा ग्लूकागन एडेनिलेट चक्रवात को सक्रिय करता है, जो एक सामार के गठन को उत्प्रेरित करता है, जो बदले में फॉस्फोरलेस के सक्रियण की ओर जाता है, ग्लाइकोजन के क्षय को तेज करता है, और ग्लाइकोजेनटेज़ को रोकता है और ग्लाइकोजन गठन का ब्रेक लगाना। ग्लूकोगन ग्लुकोनोजेनेसिस को उत्तेजित करता है, इस प्रक्रिया में शामिल एंजाइमों के संश्लेषण को प्रेरित करता है: ग्लूकोज -6-फॉस्फेट्स, फॉस्फोनेलिपुरुएटूरबॉक्सिनकेकिन, फ्रूटोज़ -1,6-डिफॉस्फेटेस। यकृत में कुल ग्लूकागन प्रभाव ग्लूकोज के बढ़ते गठन में कम हो जाता है।

फैटी कोशिकाओं में, हार्मोन, एक एडेलेटिक चक्रवात कैस्केड का उपयोग करके, हार्मोनिकिटी ट्राइकिलग्लिसरोलिपेस को सक्रिय करता है, लिपोलिसिस को उत्तेजित करता है। ग्लूकागन एड्रेनल ब्रेनस्टैब्स की कैटेकोलामाइन्स के स्राव को बढ़ाता है। बे या रन प्रतिक्रियाओं के कार्यान्वयन में भाग लेने से, ग्लूकागन कंकाल की मांसपेशियों के लिए ऊर्जा सबस्ट्रेट्स (ग्लूकोज, फ्री फैटी एसिड) की उपलब्धता को बढ़ाता है और दिल की मजबूती के कारण कंकाल की मांसपेशियों को रक्त की आपूर्ति को मजबूत करता है।

ग्लूकागन में ग्लूकोन कंकाल की मांसपेशियों पर कार्रवाई नहीं होती है, जिसमें ग्लूकागन रिसेप्टर्स की लगभग पूर्ण अनुपस्थिति होती है। हार्मोन अग्न्याशय की β-कोशिकाओं और इंसुलिनेज गतिविधि के ब्रेकिंग से इंसुलिन के स्राव में वृद्धि का कारण बनता है।

5.2.10। ग्लाइकोजन चयापचय का विनियमन। ग्लाइकोजन और इसके विघटन के रूप में शरीर में ग्लूकोज का संचय ऊर्जा में शरीर की जरूरतों के अनुरूप है। ग्लाइकोजन चयापचय प्रक्रियाओं की दिशा हार्मोन की क्रिया पर निर्भर तंत्र द्वारा विनियमित की जाती है: यकृत इंसुलिन, ग्लूकागन और एड्रेनालाईन में इंसुलिन मांसपेशियों और एड्रेनालाईन में। संश्लेषण या ग्लाइकोजन क्षय प्रक्रियाओं को स्विच करने से अवशोषक अवधि से प्रस्तुतकर्ता तक संक्रमण के दौरान होता है या जब शारीरिक कार्य के लिए आराम की स्थिति बदलती है।

5.2.10.1। Glycogenphosphorylase और Glycogenesis की गतिविधि का विनियमन। रक्त में ग्लूकोज एकाग्रता को बदलते समय, इंसुलिन और ग्लूकागन का संश्लेषण और स्राव होता है। ये हार्मोन संश्लेषण की प्रक्रियाओं को नियंत्रित करते हैं और ग्लाइकोजन के क्षय की प्रक्रिया को नियंत्रित करते हैं, जो इन प्रक्रियाओं के प्रमुख एंजाइमों की गतिविधि को प्रभावित करते हैं: ग्लाइकोजन्सिंटेज और ग्लाइकोजनफॉस्फोरलेस उनके फॉस्फोरिलेशन-डीफॉस्फोरिलेशन द्वारा।

अंजीर। 5.24 फॉस्फोरिलेशन अवशेष द्वारा glycogenphorphorylase की सक्रियता glycogenphosphorilease kinase और phosphatase का उपयोग कर निष्क्रियता का उपयोग कर, एक serine अवशेष के dephosphorylation उत्प्रेरित (के अनुसार)

दोनों एंजाइम दो रूपों में मौजूद हैं: फॉस्फोरिलेटेड (सक्रिय ग्लाइकोजनफॉस्फोरलेस लेकिन अ और निष्क्रिय glycogenxintaz) और dephosphorylated (निष्क्रिय फॉस्फोरिलेज बी और सक्रिय glycogenxintaz) (चित्र 5.24 और 5.25)। फॉस्फोरिलेशन एक किनेज़ द्वारा किया जाता है जो ऐप से एक सीरिन के अवशेषों के स्थान पर फॉस्फेट अवशेषों के हस्तांतरण को उत्प्रेरित करता है, और डेफॉस्फोरिलेशन उत्प्रेरक फॉस्फोप्रोटीन फॉस्फेटेस उत्प्रेरित करता है। Kinase और फॉस्फेटस की गतिविधि फॉस्फोरिलेशन-डीफॉस्फोरिलेशन द्वारा भी विनियमित की जाती है (चित्र 5.25 देखें)।

अंजीर। 5.25। Glycogenxintase गतिविधि का विनियमन। एंजाइम फॉस्फोप्रोटीनफॉस्फेटेज (पीपी 1) के प्रभाव से सक्रिय होता है, ग्लाइकोजनोसिस में सी-टर्मिनस के पास तीन फॉस्फोसरिन अवशेष। Kinase 3 Glycogenesintase (जीएसके 3), glycogenxintase में तीन सीरिन अवशेषों के फॉस्फोरिलेशन उत्प्रेरित, ग्लाइकोजन संश्लेषण को रोकता है और केसिंकिनेज (एससीआईआई) के साथ फॉस्फोरिलेशन द्वारा सक्रिय किया जाता है। इंसुलिन, ग्लूकोज और ग्लूकोज -6-फॉस्फेट सक्रिय फॉस्फोप्रोटीनफॉस्फेटेज, और ग्लूकागन और एड्रेनालाईन (एपिनेफ्राइन) इसे रोकता है। इंसुलिन ब्रेक किनेज 3 ग्लाइकोजन्सिनेज की क्रिया (के अनुसार)

samr-Dependent Proteinkinase ए (आरसीए) फॉस्फोरिलेट्स फॉस्फोरलेस किनेज, इसे एक सक्रिय राज्य में अनुवादित करते हुए, जो फॉस्फोरिलेट्स ग्लाइकोजनफॉस्फोरलेस में बदले में। सम्राज का संश्लेषण एड्रेनालाईन और ग्लूकागन द्वारा उत्तेजित है।

आरएएस-प्रोटीन (सिग्नल आरएएस-पथ) की भागीदारी के साथ एक कैस्केड के माध्यम से इंसुलिन पीपी 90 एस 6 प्रोटीइनसिनेज, फॉस्फोरिलेटिंग को सक्रिय करता है और इस प्रकार फॉस्फोप्रोटीनफोसफैटेज को सक्रिय करता है। सक्रिय फॉस्फेटेस defporporylates और phosphorylase Kinase और glycogenphosphorlas निष्क्रिय है।

Glycogenxintase के कोण का उपयोग कर फॉस्फोरिलेशन इसकी निष्क्रियता की ओर जाता है, और फॉस्फोप्रोटीज़ इंफाटेज के साथ डेफॉस्फोरिलेशन एंजाइम सक्रिय करता है।

5.2.10.2। यकृत में ग्लाइकोजन चयापचय का विनियमन।रक्त परिवर्तनों और सापेक्ष हार्मोन सांद्रता में ग्लूकोज की एकाग्रता को बदलना: इंसुलिन और ग्लूकागन। रक्त में ग्लूकागन की एकाग्रता के लिए इंसुलिन एकाग्रता का अनुपात "इंसुलिन-ग्लूकागन इंडेक्स" कहा जाता है। प्रस्तुतकर्ता अवधि में, सूचकांक घटता है और ग्लूकोगन की एकाग्रता ग्लूकोज एकाग्रता के विनियमन से प्रभावित होती है।

जैसा कि ऊपर वर्णित ग्लूकागन, ग्लाइकोजन (ग्लाइकोजनफॉसिसलीज के सक्रियण और ग्लाइकोजनोसिस की रोकथाम) के कारण रक्त में ग्लूकोज की रिहाई को सक्रिय करता है या अन्य पदार्थों  ग्लूकोनोजेनेसिस से संश्लेषण करके। ग्लूकोज -1-फॉस्फेट ग्लाइकोजन से गठित होता है, ग्लूकोज -6-फॉस्फेट में उत्पादित होता है, जिसमें मुफ्त ग्लूकोज के गठन के साथ ग्लूकोज -6-फॉस्फेटस हाइड्रोलाइज करने योग्य है, जो रक्त में सेल से बाहर निकलने में सक्षम है (अंजीर। 5.26)।

हेपेटोसाइट्स पर एड्रेनालाईन का प्रभाव  2-रिसेप्टर्स का उपयोग करने के मामले में ग्लूकागन की कार्रवाई के समान है और फॉस्फोरिलेशन और ग्लाइकोजनफॉस्फोरिलेज के सक्रियण के कारण है। एड्रेनालाईन सी  1-रिसेप्टर प्लाज्मा झिल्ली की बातचीत के मामले में, हार्मोनल सिग्नल का ट्रांसमेम्ब्रेन ट्रांसमिशन एक इनोसिटोल फॉस्फेट तंत्र का उपयोग करके किया जाता है। दोनों मामलों में, ग्लाइकोजन क्षय की प्रक्रिया सक्रिय है। एक या किसी अन्य प्रकार के रिसेप्टर का उपयोग रक्त में एड्रेनालाईन की एकाग्रता पर निर्भर करता है।

अंजीर। 5.26। ग्लाइकोजन फॉस्फोरेंट योजना

पाचन के दौरान, इंसुलिन-ग्लूकागन इंडेक्स बढ़ता है और इंसुलिन प्रभाव। इंसुलिन रक्त ग्लूकोज एकाग्रता को कम करता है, आरएएस पथ, फॉस्फोडिएस्टेस्टेरस सम्रा के माध्यम से सक्रिय करता है, इस माध्यमिक मध्यस्थ को एमआर के गठन के साथ हाइड्रोलाइजिंग करता है। इंसुलिन भी फॉस्फोप्रोटीनफॉस्फेटेस ग्लाइकोजन ग्रेन्युल, डीफॉस्फोरिलेटिंग और ग्लाइकोजनिस को सक्रिय करने और फोरलेस किनेज और ग्लाइकोजनफॉस्फोरलेस को सक्रिय करने के आरएएस पथ के माध्यम से भी सक्रिय किया जाता है। इंसुलिन सेल में ग्लूकोज फॉस्फोरिलेशन और ग्लाइकोजन में इसके समावेशन में तेजी लाने के लिए ग्लूकोसिनेज संश्लेषण को प्रेरित करता है। इस प्रकार, इंसुलिन ग्लाइकोजन संश्लेषण की प्रक्रिया को सक्रिय करता है और इसके क्षय को रोकता है।

5.2.10.3. मांसपेशियों में ग्लाइकोजन चयापचय का विनियमन। गहन कामकाजी मांसपेशियों के मामले में, ग्लाइकोजन क्षय  2-रिसेप्टर्स के लिए एड्रेनालाईन बाध्यकारी और एडेनिलेट चक्रवात प्रणाली के माध्यम से फिसलने वाली चक्रवात प्रणाली के माध्यम से त्वरित होता है और फॉस्फोरिलेशन केनेज और ग्लाइकोजनफॉस्फोरिसलीज के सक्रियण और ग्लाइकोजनोसिस (छवि 5.27 और 5.28) के निषेध की सक्रियता। ग्लाइकोजन से गठित ग्लूकोज -6-फॉस्फेट के आगे के रूपांतरण के परिणामस्वरूप, एटीपी को मांसपेशियों के गहन काम करने के लिए संश्लेषित किया जाता है।

अंजीर। 5.27। मांसपेशियों में glycogenphosphorylase की गतिविधि का विनियमन (के अनुसार)

शेष मांसपेशी ग्लाइकोजनफॉस्फोरलेस की स्थिति में, क्योंकि यह एक डीफॉस्फोरिलेटेड राज्य में है, लेकिन ग्लाइकोजन का क्षय एपीआर के हाइड्रोलिसिस के दौरान एपीआर और ऑर्थोफॉस्फेट की मदद से ग्लाइकोजनफॉस्फोरिस बी के अल्टो-धूम्रपान सक्रियण के कारण होता है।

अंजीर। 5.28। मांसपेशियों में glycogenesintase की गतिविधि का विनियमन (व्यंजन)

मध्यम मांसपेशी संकुचन के साथ अल्टो-कुल मिलाकर (सीए 2+ आयन), किनास फॉस्फोरिलेज सक्रिय किया जा सकता है। मोटर तंत्रिका संकेत के जवाब में मांसपेशी संकुचन के साथ सीए 2+ एकाग्रता बढ़ जाती है। जब सिग्नल क्षीणन होता है, तो सीए 2+ की एकाग्रता एक साथ "बंद हो जाती है" किनेज गतिविधि इस प्रकार है

एसए 2+ आयन न केवल मांसपेशी कमी में शामिल हैं, बल्कि इन संक्षिप्तीकरण की ऊर्जा प्रदान करने में भी हैं।

सीए 2+ आयन स्क्वॉडुलिन प्रोटीन से जुड़े हुए हैं, इस मामले में, किनेस सब्यूनिट्स में से एक को फैलाएं। Muscular Kinase Phosporylase संरचना  4  4  4  4 है। केवल -subunit,  और -subunits, विनियामक होने के नाते, कोण के अवशेषों के अनुसार फॉस्फोरिलेटेड हैं, -subunit squamodulin प्रोटीन के समान है (धारा 2.3.2 भागों 2 "में विस्तार से चर्चा की गई" गति की बायोकैमिस्ट्री ") चार आयनों सीए 2+ को जोड़ता है, जो अनुरूप परिवर्तन की ओर जाता है, उत्प्रेरक -subunit की सक्रियता, हालांकि Kinase एक dephosphorylated राज्य में रहता है।

मांसपेशियों में आराम के दौरान, ग्लाइकोजन का संश्लेषण भी होता है। ग्लूकोज ग्लूटेन-वाहक प्रोटीन का उपयोग कर मांसपेशी कोशिकाओं में प्रवेश करता है (इंसुलिन की कार्रवाई के तहत सेल झिल्ली में उनके आंदोलन को खंड 5.2.4.3 और अंजीर में 5.21 में विस्तार से चर्चा की जाती है)। मांसपेशियों में ग्लाइकोजन के संश्लेषण पर इंसुलिन का प्रभाव ग्लाइकोजनक्सिंटेस और ग्लाइकोजनफॉस्फोरिलेज के डीफॉस्फोरिलेशन द्वारा भी किया जाता है।

5.2.11। प्रोटीन का neferivative glycosylation। प्रोटीन के पोस्ट-ट्रांसमिशन संशोधन के प्रकारों में से एक सिरेन अवशेषों, थ्रेओनिन, शतावरी, हाइड्रोक्साइलीज़िन के ग्लाइकोसाइलीजिन का ग्लाइकोसाइलेशन है। चूंकि पाचन के खून में, कार्बोहाइड्रेट (पुनर्स्थापित शर्करा को बहाल करने) की एक उच्च सांद्रता बनाई गई है, संभवतः प्रोटीन, लिपिड्स और न्यूक्लिक एसिड के गैर-एंजाइम ग्लाइकोसाइलेशन, ग्लाइकेशन का नाम। प्रोटीन के साथ शर्करा के बहुस्तरीय बातचीत के परिणामस्वरूप उत्पाद को अंतिम ग्लाइकोसाइलेशन उत्पादों (आयु  उन्नत ग्लाइसेशन एंड-प्रोडक्ट्स) कहा जाता है और कई मानव प्रोटीन में पाया जाता है। इन उत्पादों का आधा जीवन प्रोटीन से अधिक लंबा है (कई महीनों से कई वर्षों तक), और उनके गठन की गति कम करने वाली चीनी के साथ संपर्क की अवधि और अवधि पर निर्भर करती है। यह माना जाता है कि मधुमेह से उत्पन्न होने वाली कई जटिलताएं उनकी शिक्षा के साथ होती हैं, अल्जाइमर रोग के साथ, मोतियाबिंद।

ग्लाइंग की प्रक्रिया को दो चरणों में विभाजित किया जा सकता है: प्रारंभिक और देर से। ग्लाइकेशन के पहले चरण में, कार्बनिल ग्लूकोज समूह -amino-amino समूह के लिसिन या गुआनिडीन आर्जिनिन समूह का एक न्यूक्लियोफिलिक हमला, जिसके परिणामस्वरूप शिफ का प्रयोगशाला आधार बनता है - एन-Glyosylmine (चित्र 5.2 9)। शिफ के आधार का गठन - प्रक्रिया अपेक्षाकृत तेज़ और उलटा है।

अगला पुनर्गठन होता है एन- amadori उत्पाद के गठन के साथ ग्लाइकोस्यॉलाइन - 1-एमिनो -1-deoxyphorrctosis। इस प्रक्रिया की गति ग्लाइकोस्यलाइन गठन की दर से कम है, लेकिन शिफ के आधार के हाइड्रोलिसिस की गति से काफी अधिक है,

अंजीर। 5.2 9। गिलहरी ग्लिविंग योजना। कार्बोहाइड्रेट (ग्लूकोज) का खुला रूप लिसिन के एक -एमिनो समूह के साथ प्रतिक्रिया करता है जिसमें एक शिफोव आधार के गठन के साथ एक शिफोव बेस के गठन के साथ amadori पुनर्गठन के लिए enolamine के एक तत्व गठन के माध्यम से ketoamine के लिए संपर्क किया जाता है। यदि एस्पार्टेट और आर्जिनिन के अवशेष लिसिन अवशेष के पास स्थित हैं तो अमाडोरी का पुनर्मूल्यांकन तेज हो गया है। Ketioamine आगे विभिन्न प्रकार के उत्पादों (परिमित-ग्लाइंग उत्पादों  आयु) दे सकते हैं। चित्र एक दूसरे कार्बोहाइड्रेट अणु के साथ एक विकृति के गठन के साथ एक प्रतिक्रिया दिखाता है (के अनुसार)

इसलिए, 1-एमिनो -1-डीओक्सिफ्रक्टोसिस के अवशेषों वाले प्रोटीन को रक्त में जमा किया जाता है। ग्लाइकेशन के शुरुआती चरण में प्रोटीन में लाइसाइन अवशेषों का संशोधन, स्पष्ट रूप से हिस्टिडाइन, लाइसिन या आर्जिनिन अवशेषों की उपस्थिति में योगदान देता है प्रतिक्रियाशील एमिनो समूह, जो प्रक्रिया के मुख्य उत्प्रेरण के साथ-साथ एस्पार्टेट के अवशेषों को एसोसिएटेट के अवशेषों को भेजते हैं, जो चीनी के दूसरे कार्बन परमाणु से प्रोटॉन खींचते हैं। केटोएमाइन इमिनो समूह के अनुसार एक कार्बोहाइड्रेट के एक और अवशेष को जोड़ सकता है जो ग्लाइकाटेड लाइसिन के दोहरे के गठन के साथ, जो एक डिकैकपाइन में बदल जाता है (चित्र 5.2 9 देखें)।

अधिक परिवर्तन सहित, ग्लिविंग का देर चरण एन- ग्लाइज़िलिन और अमाडोरी उत्पाद, एक धीमी प्रक्रिया है जो स्थिर परिमित-ग्लाइकेटिंग उत्पादों (आयु) के गठन की ओर ले जाती है। हाल ही में, डेटा α-dicarbolas (ग्लाइक्सल, मेथिलग्लाजल, 3-deoxygly-kozon) के गठन में प्रत्यक्ष भागीदारी पर डेटा दिखाई दिया, गठित में। विवो ग्लूकोज गिरावट के साथ और ग्लूकोज प्रोटीन (छवि 5.30) की संरचना में लाइसाइन के संशोधन पर शिफ बेस के परिवर्तन के परिणामस्वरूप। विशिष्ट requctases और sulfydrile यौगिकों (लिपोइक एसिड, glutathione) प्रतिक्रियाशील Dicarbonyl यौगिकों को निष्क्रिय मेटाबोलाइट्स में बदलने में सक्षम हैं, जो परिमित-ग्लाइंग उत्पादों के गठन में कमी में प्रतिबिंबित होता है।

Lysine अवशेषों के ε-amino समूहों के साथ α-dicarbonyl यौगिकों की प्रतिक्रियाएं प्रोटीन में arginine अवशेषों के Guanidine समूहों के Guanidine समूह प्रोटीन हिस्सेदारी के गठन के लिए नेतृत्व करते हैं, जो मधुमेह और अन्य बीमारियों के दौरान ग्लाइकेटिंग प्रोटीन के कारण जटिलताओं के लिए जिम्मेदार हैं। इसके अलावा, सी 4 और सी 5 में अमाडोरी उत्पाद के निरंतर निर्जलीकरण के परिणामस्वरूप, 1-एमिनो -4-डीओक्सी -2,3-डायोन और -एंडियन का गठन किया जाता है, जो इंट्रामोल्यूलर और इंटरमोल्यूलर प्रोटीन के गठन में भी भाग ले सकता है टिकट।

उम्र के बीच की विशेषता है एन ε -कॉकबॉलमेथिलोलिन (सीएमएल) और एन ε -केक (सीईएल), बीआईएस (एलआईजिल) इमिडाज़ोल एडक्ट्स (गोल्ड  ग्लाइऑक्सल-लाइसिल-लाइसिल-डिमर, मोल्ड  मेथिलग्लॉक्साल-लाइसिल-लिसिल-डिमर, डोल्ड  डीओक्सिल डिमर-लिसिल-लिसिल-डिमर), इमिडाज़ोलोन (जी-एच, एमजी -एच और 3 डीजी-एच), पायरोलिन, Argpirimidin, Pentosidin, Croslin और Vesperlizin। अंजीर में। 5.31 कुछ दिए गए हैं

अंजीर। 5.30। डी-ग्लूकोज की उपस्थिति में प्रोटीन की चमकदार योजना। ढांचा ग्लाइकेशन के परिणामस्वरूप आयु उत्पादों के मुख्य पूर्ववर्तियों को दर्शाता है (के अनुसार)

अंत gloiking उत्पादों। उदाहरण के लिए, पेंटोसिडाइन और कार्बोक्सिमथिलिज़िन (एसएमएल)  ऑक्सीकरण की स्थिति के तहत गठित परिमित ग्लाइंग उत्पादों को लंबे समय तक जीवित प्रोटीन में पाया जाता है: त्वचा कोलेजन और क्रिस्टलीय क्रिस्टल। कार्बोक्सिमिथिलोलिन एक सकारात्मक चार्ज एमिनो समूह की बजाय प्रोटीन में एक नकारात्मक चार्ज कार्बोक्साइल समूह पेश करता है, जिससे प्रोटीन सतह पर चार्ज में बदलाव हो सकता है, स्थानिक प्रोटीन संरचना में बदलाव के लिए। एसएमएल एक एंटीजन पहचानने योग्य एंटीबॉडी है। इस उत्पाद की राशि उम्र के साथ रैखिक रूप से बढ़ जाती है। पेंटोसिडिन प्रोटीन की किसी भी स्थिति में अमाडोरी उत्पाद और आर्जिनिन अवशेषों के बीच एक क्रॉस-लिंक (ट्रांसवर्स क्रॉसलिंकिंग उत्पाद) है, यह एस्कॉर्बेट, ग्लूकोज, फ्रक्टोज़, रिबोस से बना है, जो अल्जाइमर रोग के रोगियों के मस्तिष्क के ऊतकों में पाया जाता है, में मधुमेह के साथ रोगियों की त्वचा और रक्त प्लाज्मा।

अंतिम ग्लाइसेशन उत्पाद मुक्त-कट्टरपंथी ऑक्सीकरण में योगदान कर सकते हैं, प्रोटीन की सतह पर चार्ज बदल सकते हैं, प्रोटीन के विभिन्न वर्गों के बीच अपरिवर्तनीय सिलाई, जो

उनकी स्थानिक संरचना और कार्यप्रणाली का उल्लंघन करता है, टिकाऊ एंजाइमेटिक प्रोटीलाइसिस बनाता है। बदले में, फ्री-रेडिकल ऑक्सीकरण गैर-एंजाइमेटिक प्रोटीलाइसिस या प्रोटीन, लिपिड पेरोक्साइडेशन के विखंडन का कारण बन सकता है।

बेसल झिल्ली (कोलेजन चतुर्थ प्रकार, लैमिनिन, हेपेरसाल्फेट प्रोटीग्लिसन) के प्रोटीन पर परिमित ग्लाइकेटिंग उत्पादों का गठन इसकी मोटाई की ओर जाता है, केशिकाओं के लुमेन को संकुचित करता है और उनके कार्य में व्यवधान। बाह्य कोशिकीय मैट्रिक्स के ये उल्लंघन वाहिकाओं की संरचना और कार्य को बदलते हैं (संवहनी दीवार की लोच को कम करते हुए, नाइट्रोजन ऑक्साइड के वैसोडिलिंग प्रभाव की प्रतिक्रिया में परिवर्तन), एक एथेरोस्क्लेरोटिक प्रक्रिया के अधिक त्वरित विकास में योगदान देता है।

ग्लासेशन (सीपीजी) के अंतिम उत्पाद भी कुछ जीन की अभिव्यक्ति को प्रभावित करते हैं, जो कि बेनीज (मेसांगियम कोशिकाओं) में गुर्दे (मेसांगियम कोशिकाओं) में गुर्दे (एमएसंगियम कोशिकाओं) में स्थानीयकृत विशिष्ट सीपीजी रिसेप्टर्स को बाध्यकारी करते हैं (एंडोथेलियम और चिकनी मांसपेशी कोशिकाओं) , मस्तिष्क में, साथ ही साथ यकृत और प्लीहा में, जहां उन्हें सबसे बड़ी मात्रा में पता चला है, यानी, मैक्रोफेज में समृद्ध ऊतकों में, जो इस सिग्नल के ट्रांसडक्शन को ऑक्सीजन के मुक्त कणों के गठन को बढ़ाकर मध्यस्थता करते हैं। बाद में, बदले में, परमाणु एनएफ-केबी कारक  कई जीनों की अभिव्यक्ति के नियामक को सक्रिय करते हैं जो विभिन्न चोटों का जवाब देते हैं।

प्रोटीन के गैर-एंजाइम ग्लाइकोसाइलेशन के अवांछित परिणामों को रोकने के प्रभावी तरीकों में से एक खाद्य कैलोरीनेस को कम करना है, जो रक्त ग्लूकोज एकाग्रता में कमी में प्रतिबिंबित होता है और लंबे समय तक जीवित प्रोटीन के लिए गैर-एंजाइम ग्लूकोज लगाव को कम करता है, उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन। ग्लूकोज एकाग्रता में कमी प्रोटीन और लिपिड पेरोक्साइडेशन के ग्लाइकोसाइलेशन दोनों में कमी की ओर ले जाती है। ग्लाइकोसाइलेशन का नकारात्मक प्रभाव संरचना और कार्यों के उल्लंघन के कारण होता है जब ग्लूकोज लंबे समय तक जीवित प्रोटीन से जुड़ा होता है और यह उपस्थिति में शर्करा के ऑक्सीकरण के दौरान गठित मुक्त कणों के कारण होने वाले प्रोटीन को ऑक्सीडेटिव क्षति के कारण क्या हो रहा है। संक्रमण आयन। न्यूक्लियोटाइड्स और डीएनए को गैर-एंजाइम ग्लाइकोसाइलेशन के अधीन भी किया जाता है, जो डीएनए को सीधे नुकसान और मरम्मत प्रणाली को निष्क्रिय करने के कारण उत्परिवर्तन की ओर जाता है, गुणसूत्रों की नाजुकता में वृद्धि हुई है। वर्तमान में, फार्माकोलॉजिकल और जेनेटिक प्रभावों के साथ लंबे समय तक रहने वाले प्रोटीन के लिए ग्लाइकेटिंग के प्रभाव को रोकने के दृष्टिकोण का अध्ययन किया जा रहा है।